2007年11月, 多元研究奨励賞, 籏野奨学基金

2005年11月, 日本生物物理学会若手奨励賞, 日本生物物理学会
海野昌喜

ビリン還元酵素PcyAの二つの変異体の吸収スペクトルおよび反応の変化とプロトン化状態との相関　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 城塚達也; 杉島正一; 和田啓; 萩原義徳; 矢野直峰,Andreas Ostermann; 日下勝弘, 筆頭著者, 日本中性子科学会
波紋, 2023年11月10日, ［査読有り］, ［招待有り］

A novel hybrid protein composed of superoxide-dismutase-active Cu(II) complex and lysozyme
Furuya; T.; *Nakane; D.; Kitanishi; K.; Katsuumi; N.; Tsaturyan; A.; Shcherbakov; I. R.; Unno; M.; *Akitsu; T., Springer Nature
Scientific Reports, 2023年04月27日, ［査読有り］

〔主要な業績〕Neutron crystallography and quantum chemical analysis of bilin reductase PcyA mutants reveal substrate and catalytic residue protonation states
Tatsuya Joutsuka; Ryota Nanasawa; Keisuke Igarashi; Kazuki Horie; Masakazu Sugishima; Yoshinori Hagiwara; Kei Wada; Keiichi Fukuyama; Naomine Yano; Seiji Mori; Andreas Ostermann; Katsuhiro Kusaka; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, Elsevier
J. Biol. Chem., 2022年12月, ［査読有り］

〔主要な業績〕Autocitrullination and Changes in the Activity of Peptidylarginine Deiminase 3 Induced by High Ca2+ Concentrations
Mizuki Sawata; Hiroki Shima; Kazutaka Murayama; Toshitaka Matsui; Kazuhiko Igarashi; Kazumasa Funabashi; Kenji Ite; Kenji Kizawa; Hidenari Takahara; and Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, American Chemical Society
ACS Omega, 2022年08月08日, ［査読有り］

Characterization of a Cobalt-Substituted Globin-Coupled Oxygen Sensor Histidine Kinase from Anaeromyxobacter sp. Fw109-5: Insights into Catalytic Regulation by Its Heme Coordination Structure
Kitanishi; K.*; Shimonaka; M.; and Unno; M., ラスト(シニア)オーサー, ACS Publications
ACS Omega, 2021年12月06日, ［査読有り］

〔主要な業績〕Structures of human peptidylarginine deiminase type III provide insights into substrate recognition and inhibitor design.
Funabashi; K.; Sawata; M.; Nagai; A.; Akimoto; M.; Mashimo; R.; Takahara; H.; Kizawa; K.; Thompson; P.R.; Ite; K.; Kitanishi; K.; *Unno; M., ラスト(シニア)オーサー, Peptidylarginine deiminase type III (PAD3) is an isozyme belonging to the PAD enzyme family that converts arginine to citrulline residue(s) within proteins. PAD3 is expressed in most differentiated keratinocytes of the epidermis and hair follicles, while S100A3, trichohyalin, and filaggrin are its principal substrates. In this study, the X-ray crystal structures of PAD3 in six states, including its complex with the PAD inhibitor Cl-amidine, were determined. This structural analysis identified a large space around Gly374 in the PAD3-Ca2+-Cl-amidine complex, which may be used to develop novel PAD3-selective inhibitors. In addition, similarities between PAD3 and PAD4 were found based on the investigation of PAD4 reactivity with S100A3 in vitro. A comparison of the structures of PAD1, PAD2, PAD3, and PAD4 implied that the flexibility of the structures around the active site may lead to different substrate selectivity among these PAD isozymes.
Arch. Biochem. Biophys., 2021年09月, ［査読有り］

Weakly Non-Covalent Docking of Amino-Acid Schiff Base Zn(II) Complex to Lysozyme
Takashiro Akitsu*; Yuto Kuroda; Shintaro Suda; Tetsundo Furuya; Tomoyuki Haraguchi; and Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, Trans Tech Publications Ltd, Switzerland
Key Engineering Materials, 2021年06月09日, ［査読有り］, ［招待有り］

〔主要な業績〕Detailed structure of mouse interferon α2 and its interaction with Sortilin
Honoka Watanabe; Toshiki Yabe-Wada; Nobuyuki Onai; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー,
Interferon α (IFNα) is a type I interferon, an essential cytokine employed by the immune system to fight viruses. Although a number of the structures of type I interferons have been reported, most of the known structures of IFNα are in complex with its receptors. There are only two examples of structures of free IFNα: one is a dimeric X-ray structure without side-chain information; and another is an NMR structure of human IFNα. Although we have shown that Sortilin is involved in the secretion of IFNα, the details of the molecular interaction and the secretion mechanism remain unclear. Recently, we solved the X-ray structure of mouse Sortilin, but the structure of mouse IFNα remained unknown. In the present study, we determined the crystal structure of mouse IFNα2 at 2.1 Å resolution and investigated its interaction with Sortilin. Docking simulations suggested that Arg22 of mouse IFNα2 is important for the interaction with mouse Sortilin. Mutation of Arg22 to alanine facilitated IFNα2 secretion, as determined by flow cytometry, highlighting the contribution of this residue to the interaction with Sortilin. These results suggest an important role for Arg22 in mouse IFNα for Sortilin-mediated IFNα trafficking., Oxford University Press
The Journal of Biochemistry, 2021年03月26日, ［査読有り］

〔主要な業績〕Detailed structure of mouse interferon α2 and its interaction with Sortilin
Honoka Watanabe; Toshiki Yabe-Wada; Nobuyuki Onai; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, Interferon α (IFNα) is a type I interferon, an essential cytokine employed by the immune system to fight viruses. Although a number of the structures of type I interferons have been reported, most of the known structures of IFNα are in complex with its receptors. There are only two examples of structures of free IFNα: one is a dimeric X-ray structure without side-chain information; and another is an NMR structure of human IFNα. Although we have shown that Sortilin is involved in the secretion of IFNα, the details of the molecular interaction and the secretion mechanism remain unclear. Recently, we solved the X-ray structure of mouse Sortilin, but the structure of mouse IFNα remained unknown. In the present study, we determined the crystal structure of mouse IFNα2 at 2.1 Å resolution and investigated its interaction with Sortilin. Docking simulations suggested that Arg22 of mouse IFNα2 is important for the interaction with mouse Sortilin. Mutation of Arg22 to alanine facilitated IFNα2 secretion, as determined by flow cytometry, highlighting the contribution of this residue to the interaction with Sortilin. These results suggest an important role for Arg22 in mouse IFNα for Sortilin-mediated IFNα trafficking., Oxford University Press
The Journal of Biochemistry, 2021年03月26日, ［査読有り］

DNA損傷応答モティーフを標的とした放射線防護剤開発
海野昌喜, 筆頭著者, 広島大学原爆放射線医科学研究所,長崎大学原爆後障害医療研究所,福島県立医科大学ふくしま国際医療科学センター
放射線災害・医科学研究拠点 2019年度共同利用・共同研究課題 2019年度トライアングルプロジェクト 研究成果報告集, 2020年11月, ［招待有り］

Structure determination of the human TRPV1 ankyrin-repeat domain under nonreducing conditions
Miki Tanaka; Kaori Hayakawa; Nozomi Ogawa; Tatsuki Kurokawa; Kenichi Kitanishi; Kenji Ite; Toshitaka Matsui; Yasuo Mori; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, TRPV1, a member of the transient receptor potential (TRP) channels family, has been found to be involved in redox sensing. The crystal structure of the human TRPV1 ankyrin-repeat domain (TRPV1-ARD) was determined at 4.5 Å resolution under nonreducing conditions. This is the first report of the crystal structure of a ligand-free form of TRPV1-ARD and in particular of the human homologue. The structure showed a unique conformation in finger loop 3 near Cys258, which is most likely to be involved in inter-subunit disulfide-bond formation. Also, in human TRPV1-ARD it was possible for solvent to access Cys258. This structural feature might be related to the high sensitivity of human TRPV1 to oxidants. ESI-MS revealed that Cys258 did not form an S-OH functionality even under nonreducing conditions., IUCR
Acta Crystallographica, 2020年03月, ［査読有り］

Optimal Mutant Model of Human S100A3 Protein Citrullinated at Arg51 by Peptidylarginine Deiminase Type III and Its Solution Structural Properties
Kenji Ite; Kento Yonezawa; Kenichi Kitanishi; Nobutaka Shimizu; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, S100A3 protein, a member of the EF-hand-type Ca2+-binding S100 protein family, undergoes a Ca2+-/Zn2+-induced structural change to a tetrameric state upon specific citrullination of R51 in human hair cuticular cells. To elucidate the underlying mechanism, we prepared recombinant mutant S100A3 proteins, including R51A, R51C, R51E, R51K, and R51Q, as potential models of post-translationally modified S100A3 and evaluated their biophysical and biochemical properties relative to wild-type (WT) S100A3 and WT citrullinated in vitro. Size exclusion chromatography (SEC) showed that R51Q formed a tetramer in the presence of Ca2+, while Ca2+ titration monitored by Trp fluorescence indicated that R51Q had Ca2+-binding properties similar to those of citrullinated S1003A. We therefore concluded that R51Q is the optimal mutant model of post-translationally modified S100A3. We compared the solution structure of WT S100A3 and the R51Q mutant in the absence and presence of Ca2+ and Zn2+ by SEC-small-angle X-ray scattering. The radius of gyration of R51Q in the metal-free state was almost the same as that of WT; however, it increased by ∼1.5-fold in the presence of Ca2+/Zn2+, indicating a large expansion in molecular size. By contrast, addition of Ca2+/Zn2+ to WT led to nonspecific aggregation in SEC analysis and dynamic light scattering, suggesting that citrullination of S100A3 is essential for stabilization of the Ca2+-/Zn2+-bound state. These findings will lead to the further development of structural analyses for the Ca2+-/Zn2+-bound S100A3., American Chemical Society
ACS Omega, 2020年02月18日, ［査読有り］

Identification and Characterization of a Redox Sensor Phosphodiesterase from Ferrovum sp. PN-J185 Containing Bacterial Hemerythrin and HD-GYP Domains
Kenichi Kitanishi; Jotaro Igarashi; Ariki Matsuoka; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, American Chemical Society
Biochemistry, 2020年02月11日, ［査読有り］

Bilin-metabolizing enzymes: site-specific reductions catalyzed by two different type of enzymes
MasakazuSugishima; Kei Wada; Masaki Unno; Keiichi Fukuyama
Current Opinion in Structural Biology, 2019年12月, ［査読有り］, ［招待有り］

Evolution of S100A3 and PAD3, two important genes for mammalian hair
Tadashi Minato; Masaki Unno; Takashi Kitano
Gene, 2019年07月, ［査読有り］

Crystal Growth of a Bilin Reductase PcyA I86D Mutant−Substrate Complex for Neutron Crystallography
Keisuke Igarashi; Yoshinori Hagiwara; Masakazu Sugishima; Kei Wada; Keiichi Fukuyama; Atsushi Ikeda; Naomine Yano; Katsuhiro Kusaka; Andreas Ostermann; Masaki Unno, 責任著者
Cryst. Growth Des., 2018年07月11日, ［査読有り］

Crystal structure of the ligand‐free form of the Vps10 ectodomain of dimerized Sortilin at acidic pH
Toshiki Yabe‐Wada; Shintaro Matsuba; Masaki Unno; Nobuyuki Onai
FEBS Letters, 2018年07月04日, ［査読有り］

QM/MM Investigation for Protonation States in a Bilin Reductase PcyA-Biliverdin Complex
Iijima, E; Gleeson, P; Unno, M; Mori, S
ChemPhysChem, 2018年05月07日, ［査読有り］

Structures and functions of peptidylarginine deiminases
Masaki Unno; Kenji Kizawa; Hidenari Takahara, Springer International Publishing
Protein Deimination in Human Health and Disease: Second Edition, 2017年09月20日, ［査読有り］

Inhibitory effects of local anesthetics on the proteasome and their biological actions
Udin Bahrudin; Masaki Unno; Kazuya Nishio; Akiko Kita; Peili Li; Masaru Kato; Masashi Inoue; Shunichi Tsujitani; Takuto Murakami; Rina Sugiyama; Yasushi Saeki; Yuji Obara; Keiji Tanaka; Hiroshi Yamaguchi; Isao Sakane; Yasushi Kawata; Toshiyuki Itoh; Haruaki Ninomiya; Ichiro Hisatome & Yukio Morimoto, Local anesthetics (LAs) inhibit endoplasmic reticulum-associated protein degradation, however the mechanisms remain elusive. Here, we show that the clinically used LAs pilsicainide and lidocaine bind directly to the 20S proteasome and inhibit its activity. Molecular dynamic calculation indicated that these LAs were bound to the beta 5 subunit of the 20S proteasome, and not to the other active subunits, beta 1 and beta 2. Consistently, pilsicainide inhibited only chymotrypsin-like activity, whereas it did not inhibit the caspase-like and trypsin-like activities. In addition, we confirmed that the aromatic ring of these LAs was critical for inhibiting the proteasome. These LAs stabilized p53 and suppressed proliferation of p53positive but not of p53-negative cancer cells., NATURE PUBLISHING GROUP
Scientific Reports, 2017年07月11日, ［査読有り］

The pH Dependent Protein Structure Transitions and Related Spin-State Transition of Cytochrome c ' from Alcaligenes xylosoxidans NCIMB 11015
Akiko Takashina; Michael T. Tiedemann; Masaki Unno; Takahide Yamaguchi; Martin J. Stillman; Takamitsu Kohzuma, The unusual magnetic/spectroscopic properties of Cytochrome c' (Cyt c') have been discussed, especially concerning the possibility of a quantum mechanically mixed-spin configuration of heme Fe(III). Here, four unique-spin species were identified from the magnetic circular dichroism (MCD) spectra of Cyt c' from Alcaligenes xylosoxidans (AxCyt c'). The electrospray ionization mass spectrometric (ESI-MS) and circular dichroism (CD) spectroscopic data showed the overall conformation of AxCyt c' was unchanged, in complete contrast to the drastic changes in the heme MCD spectra over the range of pH 3.5 and 11.8. The pH dependency of ESI-MS, electronic absorption, MCD, and CD spectroscopic properties of AxCyt c' enabled us to reveal the undiscovered correlation between the protein-folding state and the electronic structure of the active site as a function of pH. The mechanism of alkaline spin-state transition through the rearrangement of the hydrogen-bonding linkage between Helix C and D is also proposed on the basis of atomic resolution crystal structure analyses (A. Takashina, M. Unno, T. Kohzuma, Chem. Lett. 2015, 44, 268)., CHEMICAL SOC JAPAN
BULLETIN OF THE CHEMICAL SOCIETY OF JAPAN, 2017年02月, ［査読有り］

Atomic-resolution structure of the phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase I86D mutant in complex with fully protonated biliverdin
Yoshinori Hagiwara; Kei Wada; Teppei Irikawa; Hideaki Sato; Masaki Unno; Ken Yamamoto; Keiichi Fukuyama; Masakazu Sugishima, Phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase (PcyA) catalyzes the reduction of biliverdin (BV) to produce phycocyanobilin, a linear tetrapyrrole pigment used for light harvesting and light sensing. Spectroscopic and HPLC analyses inidicate that BV bound to the I86D mutant of PcyA is fully protonated (BVH+) and can accept an electron, but I86D is unable to donate protons for the reduction; therefore, compared to the wild-type PcyA, the I86D mutant stabilizes BVH+. To elucidate the structural basis of the I86D mutation, we determined the atomic-resolution structure of the I86D-BVH+ complex and the protonation states of the essential residues Asp105 and Glu76 in PcyA. Our study revealed that Asp105 adopted a fixed conformation in the I86D mutant, although it had dual conformations in wild-type PcyA which reflected the protonation states of BV. Taken together with biochemical/spectroscopic results, our analysis of the I86D-BVH+ structure supports the hypothesis that flexibility of Asp105 is essential for the catalytic activity of PcyA., WILEY-BLACKWELL
FEBS LETTERS, 2016年10月, ［査読有り］

Monomeric Form of Peptidylarginine Deiminase Type I Revealed by X-ray Crystallography and Small-Angle X-ray Scattering
Shinya Saijo; Anna Nagai; Saya Kinjo; Ryutaro Mashimo; Megumi Akimoto; Kenji Kizawa; Toshiki Yabe-Wada; Nobutaka Shimizu; Hidenari Takahara; Masaki Unno, ラスト(シニア)オーサー, Peptidylarginine deiminase (PAD; EC 3.5.3.15) is a post-translational modification enzyme that catalyzes the conversion of arginine in protein molecules to a citrulline residue in a Ca2+-dependent manner. In this study, we determined the structure of an active form of human PAD1 crystallized in the presence of Ca2+ at 3.2-angstrom resolution. Although human PAD2 and PAD4 isozymes were previously reported to form a head-to-tail homodimer, it is still unknown whether this quaternary structure is common to other PAD isozymes. The asymmetric unit of the crystal contained two PAD1 molecules; however, the head-to-tail dimeric form was not found. Small-angle X-ray scattering analyses revealed PAD1 to be a monomer in solution, while PAD3 was dimerized with a structure similar to PAD2 and PAD4. PAD1 was apparently different from the crystal structures of PAD2 and PAD4, with an elongated N-terminal loop that appears to prevent the formation of the homodimer. Of interest, the N-terminal loop occupied the substrate binding site of the adjacent PAD1 molecules in the crystal. Deimination of S100A3 peptides in vitro implied that PAD isozymes recognize the quaternary structure of S100A3. The substrate-accessible monomeric structure brought about by the extension of its N terminus may partly account for the highest tolerant substrate recognition of PAD1. This is the first ever report on the molecular structure of PAD1 demonstrating the unique monomeric form of the PAD isozyme. (C) 2016 Elsevier Ltd. All rights reserved., ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD
JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 2016年07月, ［査読有り］

毛上皮形成における亜鉛シグナル伝達蛋白質群機能制御カスケードの構造生物学的解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜, 責任著者
科学研究費補助金 「新学術領域（研究領域提案型）」研究成果報告書,「細胞シグナリング複合体によるシグナル検知・伝達・応答の構造的基礎」, 2016年03月, ［招待有り］

J-PARCで見えたものー大強度パルス中性子源の威力　　　　　　　　　　　　　　　
瀬戸秀紀; 高木成幸; 海野昌喜; 森一広
月刊「化学」, 2016年

X-ray crystallographic evidence for the simultaneous presence of axial and rhombic sites in cupredoxins: atomic resolution X-ray crystal structure analysis of pseudoazurin and DFT modelling
T. Yamaguchi; K. Akao; A. Takashina; S. Asamura; M. Unno; R. K. Szilagyi; T. Kohzuma, Crystal structure refinement of pseudoazurin from Achromobacter cycloclastes (AcPAz) was carried out at atomic (1.10 angstrom) resolution. The copper ion was localized in two positions at the metal binding site of AcPAz. The occupancies of the copper sites are consistent with the ratio of axial and rhombic signals from EPR spectra and the intensity ratios for blue (axial) and green (rhombic) copper sites from UV-VIS spectroscopy. Computational modelling using an approximately 6 angstrom protein environment around the Cu site for both the oxidized and reduced forms showed that a small scale inner sphere rearrangement can account for the co-existence of two different redox active sites for a mononuclear cupredoxin independently from the employed density functionals., ROYAL SOC CHEMISTRY
RSC ADVANCES, 2016年, ［査読有り］

Neutron and X-ray Crystal Analysis of a Bilin Reductase PcyA　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Katsuhiro Kusaka; Taro Tamada; Yoshinori Hagiwara; Masakazu Sugishima; Kei Wada; Keiichi Fukuyama, 筆頭著者
Photon Factory Activity Report 2014, 2015年04月

毛髪内タンパク質脱イミノ化酵素の基質認識機構についての構造学的研究　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜*; 西條慎也; 清水伸隆; 秋元恵; 眞下隆太朗; 永井杏奈; 高原英成, 筆頭著者
Photon Factory Activity Report 2014, 2015年04月

Insights into the Proton Transfer Mechanism of a Bilin Reductase PcyA Following Neutron Crystallography
Masaki Unno; Kumiko Ishikawa-Suto; Katsuhiro Kusaka; Taro Tamada; Yoshinori Hagiwara; Masakazu Sugishima; Kei Wada; Taro Yamada; Katsuaki Tomoyori; Takaaki Hosoya; Ichiro Tanaka; Nobuo Niimura; Ryota Kuroki; Koji Inaka; Makiko Ishihara; Keiichi Fukuyama, 筆頭著者, Phycocyanobilin, a light-harvesting and photoreceptor pigment in higher plants, algae, and cyanobacteria, is synthesized from biliverdin IX alpha (BV) by phycocyanobilin:ferredoxin oxidoreductase (PcyA) via two steps of two-proton-coupled two-electron reduction. We determined the neutron structure of PcyA from cyanobacteria complexed with BV, revealing the exact location of the hydrogen atoms involved in catalysis. Notably, approximately half of the BV bound to PcyA was BVH+, a state in which all four pyrrole nitrogen atoms were protonated. The protonation states of BV complemented the protonation of adjacent Asp105. The "axial" water molecule that interacts with the neutral pyrrole nitrogen of the A-ring was identified. His88 N delta was protonated to form a hydrogen bond with the lactam O atom of the BV A-ring. His88 and His74 were linked by hydrogen bonds via H3O+. These results imply that Asp105, His88, and the axial water molecule contribute to proton transfer during PcyA catalysis., AMER CHEMICAL SOC
JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, 2015年04月, ［査読有り］

X-ray Crystallographic Elucidation for the Alkaline High-spin State Transition of Iron(III) Cytochrome c′ from Alcaligenes xylosoxidans NCIMB 11015
Akiko Takashina; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma, The first X-ray crystallographic study for the alkaline structure transition of cytochrome c' was performed. Precise X-ray crystal structures of acidic (pH 6.0) and alkaline (pH 10.4) iron(III) cytochrome c' from Alcaligenes xylosoxidans NCIMB 11015 (AxCyt c') were determined at 1.1 and 1.48 Å resolution, respectively. The structure of AxCyt c' at pH 10.4 provides direct evidence for the alkaline high-spin transition caused by bond length elongation between the heme iron and the axial His120 imidazole nitrogen atom., Chemical Society of Japan
Chem. Lett., 2014年11月22日, ［査読有り］

Weak interaction of an inhibitor in the 20S proteasome　　　　　　　　　　　　　　　
Takuto Murakami; Hiroshi Yamaguchi; Udin Bahrudin; Akiko Kita; Ichiro Hisatome; Yasushi Saeki; Keiji Tanaka; Masaki Unno; Yukio Morimoto, Acta Crystallographica Section A: Foundations and Advances
2014年08月

毛髪内タンパク質脱イミノ化酵素の構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 秋元恵; 眞下隆太朗; 木澤謙司; 高原英成, 筆頭著者
Photon Factory Activity Report 2013 #31 B, 2014年04月

2SBP-07 毛上皮形成におけるS100A3-PAD3 亜鉛シグナル伝達機構の構造生物学的解明(シグナル伝達機構における構造細胞生物学的新展開,新学術領域研究「細胞シグナリング複合体によるシグナル検知・伝達・応答の構造的基礎」共催,シンポジウム,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))
海野 昌喜; 木澤 謙司; 眞下 隆太朗; 西條 慎也; 清水 伸隆; 秋元 恵; 高原 英成, 筆頭著者, 一般社団法人 日本生物物理学会
生物物理, 2014年

1P030 ブルー銅タンパク質シュウドアズリンMet16His/His6Val 変異体の性質と構造のpH 依存性(蛋白質: 構造機能相関,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))
Hikaru Sunagawa; Tsuyoshi Sakairi; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma, 一般社団法人 日本生物物理学会
生物物理, 2014年

1P029 アナアオサ由来のプラストシアニンにおける弱い相互作用の役割(蛋白質: 構造機能相関,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))
Soichiro Ikeda; Akiko Takashina; Takahide Yamaguchi; Risa Aoki; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma, 一般社団法人 日本生物物理学会
生物物理, 2014年

Importance of citrullination on hair protein molecular assembly during trichocytic differentiation
Kenji Kizawa; Masaki Unno; Claus W. Heizmann; Hidenari Takahara, In mammalian hair follicles, Ca2+-dependent peptidylarginine deiminases catalyze the conversion of arginines into citrullines in S100A3, a cysteine-rich member of the S100 protein family, and trichohyalin, a member of the S100 fused-type protein family. These irreversible posttranslational modifications were first described in the inner root sheath and medulla, and later, in hair cuticles. In the inner root sheath and medullary cells, arginine residues in the repetitive peptide domains of trichohyalin are converted to peptidylcitrullines. Consequently, the α-helix rich structures are unfolded due to decreased intramolecular ionic interaction. Citrullinated trichohyalin, which is susceptible to further introduction of isopeptide bonds, is cross-linked to keratin intermediate filaments, the cornified envelope, or to itself in the inner root sheath. Interconnected trichohyalin is predominantly deposited in amorphous vacuoles of the mature medulla. In cuticular cells, hair-dominant-type peptidylarginine deiminase specifically converts a symmetric pair of Arg51 on the S100A3 dimer to a citrulline pair. The citrullinated S100A3 dimer assembles as a homotetramer in the presence of Ca2+ and Zn2+. This trichocytic pathway is likely to be associated with homeostatic Ca2+ and Zn2+ regulation during hair cuticular maturation. This chapter summarizes previous reports of pioneering research updated with our current view of protein deimination in the hair follicle., Springer New York
Protein Deimination in Human Health and Disease, 2014年01月01日, ［査読有り］

Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of human peptidylarginine deiminase type I
Masaki Unno; Saya Kinjo; Kenji Kizawa; Hidenari Takahara, 筆頭著者, Peptidylarginine deiminase (PAD) catalyzes the post-translational conversion of peptidylarginine to peptidylcitrulline in the presence of calcium ions. Among the five known human PAD isozymes (PAD1-4 and PAD6), PAD1 exhibits the broadest substrate specificity. Crystals of PAD1 obtained using polyethylene glycol 3350 as a precipitant diffracted to 3.70 angstrom resolution using synchrotron radiation. Two PAD1 molecules were contained in the asymmetric unit and the crystals belonged to space group P6(1), with unit-cell parameters a = b = 90.3, c = 372.3 angstrom. The solvent content was 58.2%., WILEY-BLACKWELL
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS, 2013年12月, ［査読有り］

Structure analysis and characterization of the cytochrome c-554 from thermophilic green sulfur photosynthetic bacterium Chlorobaculum tepidum
Long-Jiang Yu; Masaki Unno; Yukihiro Kimura; Kasumi Yanagimoto; Hirozo Oh-oka; Zheng-Yu Wang-Otomo, The cytochrome (Cyt) c-554 in thermophilic green photosynthetic bacterium Chlorobaculum tepidum serves as an intermediate electron carrier, transferring electrons to the membrane-bound Cyt c (z) from various enzymes involved in the oxidations of sulfide, thiosulfate, and sulfite compounds. Spectroscopically, this protein exhibits an asymmetric alpha-absorption band for the reduced form and particularly large paramagnetic H-1 NMR shifts for the heme methyl groups with an unusual shift pattern in the oxidized form. The crystal structure of the Cyt c-554 has been determined at high resolution. The overall fold consists of four alpha-helices and is characterized by a remarkably long and flexible loop between the alpha 3 and alpha 4 helices. The axial ligand methionine has S-chirality at the sulfur atom with its (CH3)-H-epsilon group pointing toward the heme pyrrole ring I. This configuration corresponds to an orientation of the lone-pair orbital of the sulfur atom directed at the pyrrole ring II and explains the lowest-field H-1 NMR shift arising from the 18(1) heme methyl protons. Differing from most other class I Cyts c, no hydrogen bond was formed between the methionine sulfur atom and polypeptide chain. Lack of this hydrogen bond may account for the observed large paramagnetic H-1 NMR shifts of the heme methyl protons. The surface-exposed heme pyrrole ring II edge is in a relatively hydrophobic environment surrounded by several electronically neutral residues. This portion is considered as an electron transfer gateway. The structure of the Cyt c-554 is compared with those of other Cyts c, and possible interactions of this protein with its electron transport partners are discussed., SPRINGER
PHOTOSYNTHESIS RESEARCH, 2013年12月, ［査読有り］

Structures of the Substrate-free and Product-bound Forms of HmuO, a Heme Oxygenase from Corynebacterium diphtheriae X-RAY CRYSTALLOGRAPHY AND MOLECULAR DYNAMICS INVESTIGATION
Masaki Unno; Albert Ardevol; Carme Rovira; Masao Ikeda-Saito, Background: Heme oxygenase (HO) converts heme to biliverdin, carbon monoxide, and Fe2+. Results: HO crystal structures were determined for substrate-free Fe3+-biliverdin and biliverdin forms, as well as intermediates of the last two. Conclusion: HO reaction center is built with substrate-induced conformational changes, and Fe2+ is released without major structural changes. Significance: Elucidation of these HO structures is fundamental for understanding its enzyme mechanism.
Heme oxygenase catalyzes the degradation of heme to biliverdin, iron, and carbon monoxide. Here, we present crystal structures of the substrate-free, Fe3+-biliverdin-bound, and biliverdin-bound forms of HmuO, a heme oxygenase from Corynebacterium diphtheriae, refined to 1.80, 1.90, and 1.85 resolution, respectively. In the substrate-free structure, the proximal and distal helices, which tightly bracket the substrate heme in the substrate-bound heme complex, move apart, and the proximal helix is partially unwound. These features are supported by the molecular dynamic simulations. The structure implies that the heme binding fixes the enzyme active site structure, including the water hydrogen bond network critical for heme degradation. The biliverdin groups assume the helical conformation and are located in the heme pocket in the crystal structures of the Fe3+-biliverdin-bound and the biliverdin-bound HmuO, prepared by in situ heme oxygenase reaction from the heme complex crystals. The proximal His serves as the Fe3+-biliverdin axial ligand in the former complex and forms a hydrogen bond through a bridging water molecule with the biliverdin pyrrole nitrogen atoms in the latter complex. In both structures, salt bridges between one of the biliverdin propionate groups and the Arg and Lys residues further stabilize biliverdin at the HmuO heme pocket. Additionally, the crystal structure of a mixture of two intermediates between the Fe3+-biliverdin and biliverdin complexes has been determined at 1.70 resolution, implying a possible route for iron exit., AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 2013年11月, ［査読有り］

Human S100A3 tetramerization propagates Ca(2+)/Zn(2+) binding states　　　　　　　　　　　　　　　
Kenji Kizawa; Yuji Jinbo; Takafumi Inoue; Hidenari Takahara; Masaki Unno; Claus W. Heizmann; Yoshinobu Izumi
Biochimica et Biophysica Acta, 2013年05月, ［査読有り］

Purification and Characterization of the Human Cysteine-Rich S100A3 Protein and Its Pseudo Citrullinated Forms Expressed in Insect Cells.
Kizawa, K; Unno, M; Takahara, H; Heizmann, C
Methods Mol Biol., 2013年, ［査読有り］

Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of human peptidylarginine deiminase type III
Masaki Unno; Kenji Kizawa; Makiko Ishihara; Hidenari Takahara, 筆頭著者, In the presence of calcium ions, human peptidylarginine deiminase (PAD) converts arginine residues in proteins to citrulline. Of the five known human PAD enzymes, the type III isozyme (PAD3) exhibits the highest specificity for synthetic and natural substrates. This study aimed to determine the structure of PAD3 in order to elucidate its selective citrullination mechanism. Crystals of PAD3 obtained using polyethylene glycol 400 as a precipitant diffracted to 2.95 angstrom resolution using synchrotron radiation. They belonged to space group R3, with unit-cell parameters a = b = 114.97, c = 332.49 angstrom (hexagonal axes). Assuming two molecules were contained in an asymmetric unit, the calculated Matthews coefficient was 2.83 angstrom 3 Da-1, corresponding to a solvent content of 56.6%. Initial phases were determined using PAD4 as a molecular-replacement model., WILEY-BLACKWELL
Acta Crystallographica section F, 2012年, ［査読有り］

Binding and Selectivity of the Marine Toxin Neodysiherbaine A and Its Synthetic Analogues to GluK1 and GluK2 Kainate Receptors
Masaki Unno; Masanobu Shinohara; Koichiro Takayama; Hideharu Tanaka; Kenta Teruya; Katsumi Doh-ura; Ryuichi Sakai; Makoto Sasaki; Masao Ikeda-Saito, 筆頭著者, Dysiherbaine (DH) and neodysiherbaine A (NDH) selectively bind and activate two kainate-type ionotropic glutamate receptors, GluK1 and GluK2. The ligand-binding domains of human GluK1 and GluK2 were crystallized as bound forms with a series of DH analogues including DH, NDH, 8-deoxy-NDH, 9-deoxy-NDH and 8,9-dideoxy-NDH (MSVIII-19), isolated from natural sources or prepared by total synthesis. Since the DH analogues exhibit a wide range of binding affinities and agonist efficacies, it follows that the detailed analysis of crystal structure would provide us with a significant opportunity to elucidate structural factors responsible for selective binding and some aspects of gating efficacy. We found that differences in three amino acids (Thr503, Ser706 and Ser726 in GluK1 and Ala487, Asn690 and Thr710 in GluK2) in the ligand-binding pocket generate differences in the binding modes of NDH to GluK1 and GluK2. Furthermore, deletion of the C-9 hydroxy group in NDH alters the ligand conformation such that it is no longer suited for binding to the GluK1 ligand-binding pocket. In GluK2, NDH pushes and rotates the side chain of Asn690 (substituted for Ser706 in GluK1) and disrupts an interdomain hydrogen bond with Glu409. The present data support the idea that receptor selectivities of DH analogues resulted from the differences in the binding modes of the ligands in GluK1/GluK2 and the steric repulsion of Asn690 in GluK2. All ligands, regardless of agonist efficacy, induced full domain closure. Consequently, ligand efficacy and domain closure did not directly coincide with DH analogues and the kainate receptors. (C) 2011 Elsevier Ltd. All rights reserved., ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD
J. Mol. Biol., 2011年10月28日, ［査読有り］

金属タンパク質のＸ線結晶構造解析：ヘム分解酵素の反応中間体　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、松井敏高、齋藤正男, 筆頭著者
日本結晶学会誌, 2011年07月, ［査読有り］, ［招待有り］

Refined Crystal Structures of Human Ca(2+)/Zn(2+)-Binding S100A3 Protein Characterized by Two Disulfide Bridges　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Takumi Kawasaki; Hidenari Takahara; Claus W. Heizmann; Kenji Kizawa, 筆頭著者
J. Mol. Biol., 2011年04月, ［査読有り］

Solution (1)H NMR characterization of substrate-free C. diphtheriae heme oxygenase: Pertinence for determining magnetic axes in paramagnetic substrate complexes.　　　　　　　　　　　　　　　
Du, Z; Unno, M; Matsui, T; Ikeda-Saito, M; La Mar, G.N
J. Inorg. Biochem., 2010年07月01日, ［査読有り］

Dioxygen Activation for the Self-Degradation of Heme: Reaction Mechanism and Regulation of Heme Oxygenase
Toshitaka Matsui; Mari Iwasaki; Ryota Sugiyama; Masaki Unno and Masao Ikeda-Saito, Heme oxygenase (HO) catalyzes the regiospecific conversion of heme to biliverdin, CO, and free iron through three successive oxygenation reactions. HO catalysis is unique in that all three O(2) activations are performed by the substrate itself. This Forum Article overviews our current understanding on the structural and biochemical properties of HO catalysis, especially its first and third oxygenation steps. The HO first step, regiospecific hydroxylation of the porphyrin a-meso-carbon atom, is of particular interest because of its sharp contrast to O(2) activation by cytochrome P450. HO was proposed to utilize the FeOOH species but not conventional ferryl hemes as a reactive intermediate for self-hydroxylation. We have succeeded in preparing and characterizing the FeOOH species of HO at low temperature, and our analyses of its reaction, together with mutational and crystallographic studies, reveal that profanation of FeOOH by a distal water molecule is critical in promoting the unique self-hydroxylation. The second oxygenation is a rapid, spontaneous autooxidation of the reactive alpha-meso-hydroxyheme in which the HO enzyme does not play a critical role. Further O(2) activation by verdoheme cleaves its porphyrin macrocycle to form biliverdin and free ferrous iron. This third step has been considered to be a major rate-determining step of HO catalysis to regulate the enzyme activity. Our reaction analysis strongly supports the FeOOH verdoheme as the key intermediate of the ring-opening reaction. This mechanism is very similar to that of the first meso-hydroxylation, and the distal water is suggested to enhance the third step as expected from the similarity. The HO mechanistic studies highlight the catalytic importance of the distal hydrogen-bonding network, and this manuscript also involves our attempts to develop HO inhibitors targeting the unique distal structure., AMER CHEMICAL SOC
Inorganic Chemistry, 2010年04月12日, ［査読有り］, ［招待有り］

2P343 フェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの中性子構造解析に向けた結晶成長(結晶成長・結晶化技術,第48回日本生物物理学会年会)
Ishikawa Kumiko; Hagiwara Yoshinori; Wada Kei; Obara Yuji; Kuroki Ryota; Tamada Taro; Fukuyama Keiichi; Unno Masaki, ラスト(シニア)オーサー, 一般社団法人 日本生物物理学会
生物物理, 2010年

3P104 ヘムオキシゲナーゼによるベルドヘム開環機構(ヘム蛋白質,第48回日本生物物理学会年会)
Matsui Toshitaka; Unno Masaki; Ikeda-Saito Masao, 一般社団法人 日本生物物理学会
生物物理, 2010年

Enzymatic Ring-Opening Mechanism of Verdoheme by the Heme Oxygenase: A Combined X-ray Crystallography and QM/MM Study.
Lai W; Chen H; Matsui T; Omori K; Unno M; Ikeda-Saito M; Shaik S., The least understood mechanism during heme degradation by the enzyme heme oxygenase (HO) is the third step of ring opening of verdoheme to biliverdin, a process which maintains iron homeostasis. In response to this mechanistic uncertainty, we launched a combined study of X-ray crystallography and theoretical QM/MM calculations, designed to elucidate the mechanism. The air-sensitive ferrous verdoheme complex of HmuO, a heme oxygenase from Corynebacterium diphtheriae, was crystallized under anaerobic conditions. Spectral analysis of the azide-bound verdoheme-HmuO complex crystals assures that the verdoheme group remains intact during the crystallization and X-ray diffraction measurement. The structure offers the first solid evidence for the presence of a water cluster in the distal pocket of this catalytically critical intermediate. The subsequent QM/MM calculations based on this crystal structure explore the reaction mechanisms starting from the FeOOH-verdoheme and FeHOOH-verdoheme complexes, which mimic, respectively, the O-2- and H2O2-supported degradations. In both mechanisms, the rate-determining step is the initial O-O bond breaking step, which is either homolytic (for FeHOOH-verdoheme) or coupled to electron and proton transfers (in FeOOH-verdoheme). Additionally, the calculations indicate that the FeHOOH-verdoheme complex is more reactive than the FeOOH-verdoheme complex in accord with experimental findings. QM energies with embedded MM charges are close to and yield the same conclusions as full QM/MM energies. Finally, the calculations highlight the dominant influence of the distal water cluster which acts as a biocatalyst for the conversion of verdoheme to biliverdin in the two processes, by fixing the departing OH and directing it to the requisite site of attack, and by acting as a proton shuttle and a haven for the highly reactive OH- nucleophile., AMER CHEMICAL SOC
J Am Chem Soc., 2010年, ［査読有り］

Structural insight of heme oxygenase catalysis
M. Ikeda-Saito; M. Unno; T. Matsui, WILEY-BLACKWELL PUBLISHING, INC
FEBS JOURNAL, 2009年07月, ［招待有り］

Structural biological inorganic chemistry of heme oxygenase　　　　　　　　　　　　　　　
Masao Ikeda-Saito; Toshitaka Matsui; Masaki Unno
J. Biol. Inorg. Chem., 2009年, ［招待有り］

Crystal structure of verdoheme–heme oxygenase complex: implications for oxygen activation mechanism　　　　　　　　　　　　　　　
Toshitaka Matsui; Kohei Omori; Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
J. Biol. Inorg. Chem., 2009年

Structural characterization myoblobin peroxo intermediate　　　　　　　　　　　　　　　
Shusuke Kusama; Masaki Unno; Hui Chen; Sason Shaik; Masao Ikeda-Saito
J. Biol. Inorg. Chem., 2009年

Structure and catalytic mechanism of heme oxygenase　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito
J. Biol. Inorg. Chem., 2009年

Ligand design for the improvement of stability of metal complex.protein hybrids
Norihiko Yokoi; Takafumi Ueno; Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito; Yoshihito Watanabe, We have succeeded in improving the stability of Fe(Schiff-base).heme oxygenase (HO) hybrids by ligand design based on the crystal structure of Fe(N,N'-bis(salicylidene)-3.4-diaminobenzene propionic acid).HO., ROYAL SOC CHEMISTRY
CHEMICAL COMMUNICATIONS, 2008年, ［査読有り］

Structural characterization of the fleeting ferric peroxo species in myoglobin: Experiment and theory
Masaki Unno; Hui Chen; Shusuke Kusama; Sason Shaik; Masao Ikeda-Saito, Crystals of the ferric peroxo (Fe3+-O-O-) species of myoglobin (Mb) have been successfully generated by radiolytic reduction of the oxy Mb crystals at 100 K by irradiation with 1.0 angstrom synchrotron radiation. X-ray diffraction using 0.6 angstrom synchrotron radiation has permitted, for the first time, the determination of the crystal structure of the ferric peroxo heme species, an important intermediate in mono-oxygenase heme enzyme catalysis. The Fe-O-O geometry is similar to that found in the ferrous oxy Mb, the crystal structure of which has been determined also by the 0.6 angstrom radiation. The optical absorption spectra of the crystals affirm that oxy and peroxo species have been maintained during the diffraction measurements, indicating that adverse photoreduction by the incident beam could be mostly avoided by use of the 0.6 angstrom wavelength synchrotron radiation for the diffraction measurements. The Fe-O-O geometries of the oxy and peroxo Mb found in the crystal structures are supported by the QM/MM calculations, which also show that the existence of a strong hydrogen bonding interaction between N epsilon H of His64 and distal oxygen atom in both the oxy and peroxo Mb. The ground state of the peroxo Mb is found as a doublet state, while that of the oxy Mb is an open-shell singlet state with two unpaired alpha and beta electrons mainly distributed on the Fe and O-2 moiety., AMER CHEMICAL SOC
JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, 2007年11月, ［査読有り］

S14I3 ヘム-ヘムオキシゲナーゼ相互作用とヘム分解活性(タンパク質リガンド相互作用,シンポジウム,第45回日本生物物理学会年会)
齋藤 正男; 海野 昌喜; 松井 敏高, 一般社団法人 日本生物物理学会
生物物理, 2007年

Crystal structures of the hydroperoxo-heme- and alpha-mesohydroxyheme intermediates in heme oxygenase catalysis intermediates in heme oxygenase catalysis　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito, 筆頭著者
J. Biol. Inorg. Chem., 2007年

Design of metal cofactors activated by a protein–protein electron transfer system
Takafumi Ueno; Norihiko Yokoi; Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Yuichi Tokita; Masako Yamada; Masao Ikeda-Saito; Hiroshi Nakajima; Yoshihito Watanabe, Protein-to-protein electron transfer (ET) is a critical process in biological chemistry for which fundamental understanding is expected to provide a wealth of applications in biotechnology. investigations of protein-protein ET systems in reductive activation of artificial cofactors introduced into proteins remains particularly challenging because of the complexity of interactions between the cofactor and the system contributing to ET. In this work, we construct an artificial protein-protein ET system, using heme oxygenase (HO), which is known to catalyze the conversion of heme to biliverdin. HO uses electrons provided from NADPH/ cytochrome P450 reductase (CPR) through protein-protein complex formation during the enzymatic reaction. We report that a Fe-III(Schiff-base), in the place of the active-site heme prosthetic group of HO, can be reduced by NADPH/CPR. The crystal structure of the Fe(10-CH2CH2COOH-Schiff-base)(HO)-H-. composite indicates the presence of a hydrogen bond between the propionic acid carboxyl group and Arg-177 of HO. Furthermore, the ET rate from NADPH/ CPR to the composite is 3.5-fold faster than that of Fe(Schiff-base)(HO)-H-., although the redox potential of Fe(10-CH2CH2COOH-Schiff-base)(HO)-H-. (-79 mV vs. NHE) is lower than that of Fe(Schiff-base)(HO)-H-. (+15 mV vs. NHE), where NHE is normal hydrogen electrode. This work describes a synthetic metal complex activated by means of a protein-protein ET system, which has not previously been reported. Moreover, the result suggests the importance of the hydrogen bond for the ET reaction of HO. Our Fe(Schiff-base)(HO)-H-. composite model system may provide insights with regard to design of ET biosystems for sensors, catalysts, and electronics devices., NATL ACAD SCIENCES
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006年, ［査読有り］

Roles of distal asp in heme oxygenase from Corynebacterium diphtheriae, HmuO - A water-driven oxygen activation mechanism
T Matsui; M Furukawa; M Unno; T Tomita; M Ikeda-Saito, Heme oxygenases found in mammals, plants, and bacteria catalyze degradation of heme using the same mechanism. Roles of distal Asp (Asp-136) residue in HmuO, a heme oxygenase of Corynebacterium diphtheriae, have been investigated by site-directed mutagenesis, enzyme kinetics, resonance Raman spectroscopy, and x-ray crystallography. Replacements of the Asp-136 by Ala and Phe resulted in reduced heme degradation activity due to the formation of ferryl heme, showing that the distal Asp is critical in HmuO heme oxygenase activity. D136N HmuO catalyzed heme degradation at a similar efficiency to wild type and D136E HmuO, implying that the carboxylate moiety is not required for the heme catabolism by HmuO. Resonance Raman results suggest that the inactive ferryl heme formation in the HmuO mutants is induced by disruption of the interaction between a reactive Fe-OOH species and an adjacent distal pocket water molecule. Crystal structural analysis of the HmuO mutants confirms partial disappearance of this nearby water in D136A HmuO. Our results provide the first experimental evidence for the catalytic importance of the nearby water molecule that can be universally critical in heme oxygenase catalysis and propose that the distal Asp helps in positioning the key water molecule at a position suitable for efficient activation of the Fe-OH species., AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 2005年01月, ［査読有り］

The crystal structures of the ferric and ferrous forms of the heme complex of HmuO, a heme oxygenase of Corynebacterium diphtheriae
S Hirotsu; GC Chu; M Unno; DS Lee; T Yoshida; SY Park; Y Shiro; M Ikeda-Saito, Crystal structures of the ferric and ferrous heme complexes of HmuO, a 24-kDa heme oxygenase of Corynebacterium diphtheriae, have been refined to 1.4 and 1.5 Angstrom resolution, respectively. The HmuO structures show that the heme group is closely sandwiched between the proximal and distal helices. The imidazole group of His-20 is the proximal heme ligand, which closely eclipses the beta- and delta-meso axis of the porphyrin ring. A long range hydrogen bonding network is present, connecting the iron-bound water ligand to the solvent water molecule. This enables proton transfer from the solvent to the catalytic site, where the oxygen activation occurs. In comparison to the ferric complex, the proximal and distal helices move closer to the heme plane in the ferrous complex. Together with the kinked distal helix, this movement leaves only the alpha-meso carbon atom accessible to the iron-bound dioxygen. The heme pocket architecture is responsible for stabilization of the ferric hydroperoxo-active intermediate by preventing premature heterolytic O-O bond cleavage. This allows the enzyme to oxygenate selectively at the alpha-meso carbon in HmuO catalysis., AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 2004年03月, ［査読有り］

Crystal Structure of the Dioxygen-bound Heme Oxygenase from Corynebacterium diphtheriae
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Grace C. Chu; Manon Couture; Tadashi Yoshida; Denis L. Rousseau; John. S. Olson; and Masao Ikeda-Saito, 筆頭著者, HmuO, a heme oxygenase of Corynebacterium diphtheriae, catalyzes degradation of heme using the same mechanism as the mammalian enzyme. The oxy form of HmuO, the precursor of the catalytically active ferric hydroperoxo species, has been characterized by ligand binding kinetics, resonance Raman spectroscopy, and x-ray crystallography. The oxygen association and dissociation rate constants are 5 muM(-1) s(-1) and 0.22 s(-1), respectively, yielding an O-2 affinity of 21 muM(-1), which is similar to20 times greater than that of mammalian myoglobins. However, the affinity of HmuO for CO is only 3-4-fold greater than that for mammalian myoglobins, implying the presence of strong hydrogen bonding interactions in the distal pocket of HmuO that preferentially favor O-2 binding. Resonance Raman spectra show that the Fe-O-2 vibrations are tightly coupled to porphyrin vibrations, indicating the highly bent Fe-O-O geometry that is characteristic of the oxy forms of heme oxygenases. In the crystal structure of the oxy form the Fe-O-O angle is 110degrees, the O-O bond is pointed toward the heme alpha-meso-carbon by direct steric interactions with Gly-135 and Gly-139, and hydrogen bonds occur between the bound O-2 and the amide nitrogen of Gly-139 and a distal pocket water molecule, which is a part of an extended hydrogen bonding network that provides the solvent protons required for oxygen activation. In addition, the O-O bond is orthogonal to the plane of the proximal imidazole side chain, which facilitates hydroxylation of the porphyrin alpha-meso-carbon by preventing premature O-O bond cleavage., AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
J. Biol. Chem., 2004年, ［査読有り］

Structure Determination of the Constitutive 20S Proteasome from Bovine Liver at 2.75 A Resolution
Masaki Unno; Tsunehiro Mizushima; Yukio Morimoto; Yoshikazu Tomisugi; Kejji Tanaka; Noritake Yasuoka; Tomitake Tsukihara, 筆頭著者, The crystal structure of the 20S proteasome from bovine liver was determined by the molecular replacement method using the structure of the 20S proteasome from the yeast Sacccharomyces cerevisiae. The initial phases were refined by density modification coupled with non-crystallographic symmetry averaging. The structural model was refined with the program CNS. The final R-factor and R-free were 0.25 and 0.29, respectively. The constitutive proteasome without any contamination by the immunoproteasome was identified in the crystal structure., JAPANESE BIOCHEMICAL SOC
J. Biochem., 2002年, ［査読有り］

The Structure of the Mammalian 20S Proteasome at 2.75 Å Resolution
Masaki Unno; Tsunehiro Mizushima; Yukio Morimoto; Yoshikazu Tomisugi; Keiji Tanaka; Noritake Yasuoka; Tomitake Tsukihara, 筆頭著者, The 20S proteasome is the catalytic portion of the 26S proteasome. Constitutively expressed mammalian 20S proteasomes have three active subunits, beta1, beta2, and beta5, which are replaced in the immunoproteasome by interferon-gamma-inducible subunits beta1i, beta2i, and beta5i, respectively. Here we determined the crystal structure of the bovine 20S proteasome at 2.75 Angstrom resolution. The structures of alpha2, beta1, beta5, beta6, and beta7 subunits of the bovine enzyme were different from the yeast enzyme but enabled the bovine proteasome to accommodate either the constitutive or the inducible subunits. A novel N-terminal nucleophile hydrolase activity was proposed for the beta7 subunit. We also determined the site of the nuclear localization signals in the molecule. A model of the immunoproteasome was predicted from this constitutive structure., CELL PRESS
Structure, 2002年, ［査読有り］

An X-ray Data Collection of the 20S Proteasomefrom Bovine Liver at the BL41XU　　　　　　　　　　　　　　　
Yukio Morimoto; Masaki Unno; Yoshikazu Tomisugi; Midori Sato; Noritake Yasuoka
SPring-8 User Experiment Report, 2001年

Crystal Structure at 1.5-Å Resolution of Pyrus pyrifolia Pistil Ribonuclease Responsible for Gametophytic Self-incompatibility
Takanori Matsuura; Hiroaki Sakai; Masaki Unno; Koh Ida; Mamoru Sato; Fumio Sakiyama; Shigemi Norioka, The crystal structure of the Pyrus pyrifolia pistil ribonuclease (S-3-RNase) responsible for gametophytic self-incompatibility was determined at 1.5-Angstrom resolution. It consists of eight helices and seven beta -strands, and its folding topology is typical of RNase T-2 family enzymes. Based on a structural comparison of S-3-RNase with RNase Rh, a fungal RNase T-2 family enzyme, the active site residues of S-3-RNase assigned were His(33) and His(88) as catalysts and Glu(84) and Lys(87) as stabilizers of an intermediate in the transition state. Moreover, amino acid residues that constitute substrate binding sites of the two RNases could be superimposed geometrically. A hypervariable (HV) region that has an S-allele-specific sequence comprises a long loop and short alpha -helix. This region is far from the active site cleft, exposed on the molecule's surface, and positively charged. Four positively selected (PS) regions, in which the number of nonsynonymous substitutions exceeds that of synonymous ones, are located on either side of the active site cleft, and accessible to solvent. These structural features suggest that the HV or PS regions may interact with a pollen S-gene product(s) to recognize self and non-self pollen., AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
J. Biol. Chem., 2001年, ［査読有り］

Purification and crystallization of Japanese pear S-RNase associated with gametophytic self-incompatibility
Takanori Matsuura; Masaki Unno; Hiroaki Sakai; Tomitake Tsukihara; Shigemi Norioka, S-RNase is a 25 kDa pistil-specific protein associated with gametophytic self-incompatibility. The S-RNase is secreted into the transmitting tissue of the pistil and is responsible for the discrimination of pollen S-alleles. Crystals of Japanese pear S-3-RNase were obtained by the hanging-drop vapour-diffusion method. Preliminary X-ray data showed that the crystals diffract to a 1.5 Angstrom resolution and belong to the space group P2(1), with unit-cell parameters a = 45.4, b = 52.4, c = 47.4 Angstrom, alpha = gamma = 90, beta = 106.5 degrees., MUNKSGAARD INT PUBL LTD
Acta Crystallographica Section D, 2001年, ［査読有り］

New crystal forms and low resolution structure analysis of 20S proteasomes from bovine liver.
Yoshikazu Tomisugi; Masaki Unno; Tsunehiro Mizushima; Yukio Morimoto; Nobuyuki Tanahashi; Keiji Tanaka; Tomitake Tsukihara; Noritake Yasuoka, 20S proteasomes from higher eukaryotes have immunological functions rather than those from archibacteria or yeast, To clarify the mechanism of the sorting and production of antigen-presenting peptides, it is important and worthwhile to determine the structure of mammalian proteasomes using a third generation synchrotron radiation source. Here we report new crystal forms of 20S proteasomes from bovine liver and preliminary structure analysis of them. The crystals belong to the same space group but have different cell dimensions. One crystal (form I) belongs to space group P2(1)2(1)2(1) with unit cell dimensions of a = 124.8, b = 197.4, c = 323.8 Angstrom, and diffracts to 3.0 Angstrom resolution. The other crystal (form II) belongs to the same space group with a = 115.1, b = 205.6, c = 316.0 Angstrom and diffracts to 4.0 Angstrom resolution. The diffraction data for the form I crystal provided an interpretable electron density map for presenting the structural differences from yeast proteasomes., JAPANESE BIOCHEMICAL SOC
J. Biochem., 2000年, ［査読有り］

ウシ肝臓20SプロテアソームのX線結晶構造解析
海野 昌喜; 富杉 佳計; 水島 恒裕; 森本 幸生; 安岡 則武; 田中 啓二; 月原 冨武, The Crystallographic Society of Japan
日本結晶学会誌, 1998年

Neutron structural studies to elucidate the reaction mechanism of phytochromobilin synthase, HY2
Yuki FUJITA; Masakazu SUGISHIMA; Masaki UNNO
Photon Factory Activity Report 2023, 2024年07月
ラスト(シニア)オーサー

Trapping Reaction Intermediates of the DNA Oxidative Damage Repair Enzyme, hOGG1 and Their Structures
Masataka KOGA; Nozomi MINOWA; Saki KOMURO; Masayuki MORIKAWA; Yoshikazu HATTORI; Yoshiyuki TANAKA; Masaki UNNO
Photon Factory Activity Report 2023, 2024年07月
ラスト(シニア)オーサー

Neutron crystallography combined with QM/MM calculations of bilin reductase PcyA mutants reveal substrate and catalytic residue protonation states
M. Unno; T. Joutsuka; M. Sugishima; K. Wada; Y. Hagiwara; N. Yano; K. Kusaka; A. Ostermann
Joint Annual Report 2023 of the MLZ and FRM II, 2024年04月, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

〔主要な業績〕Modes of PADing
Unno; M.
Nature Chemical Biology, 2024年02月02日, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

酵素の動的立体構造解析を基盤とした酵素反応機構の解明
海野昌喜
KEK放射光 Conceptional Design Reports ver. 1.1, 2017年05月22日, ［査読有り］, ［招待有り］
責任著者

プロテアソームを弱く阻害する臨床薬の阻害機構について
杉山 里奈; 山口 宏; 森本 幸生; 久留 一郎; 海野 昌喜
日本生化学会大会プログラム・講演要旨集, 2016年09月

J-PARCで見えたもの
瀬戸秀紀、高木成幸、海野昌喜、森一広
化学（月刊）, 2016年04月01日, ［招待有り］

Neutron Crystallography Reveals Two Protonation States of PcyA, a Bilin Reductase
Masaki Unno; Kumiko Ishikawa-Suto; Katsuhiro Kusaka; Taro Tamada; Yoshihiro Hagiwara; Masakazu Sugishima; Kei Wada; Makiko Ishihara; Keiichi Fukuyama
J-PARC ANNUAL REPORT 2014, 2016年03月, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

ビリン還元酵素PcyAと基質ビリベルジン複合体の中性子結晶構造解析で見えてきたもの
海野 昌喜; 日下 勝弘; 玉田 太郎; 杉島 正一; 和田 啓; 萩原 義徳; 福山 恵一
波紋, 2016年, ［査読有り］, ［招待有り］

光合成色素フィコシアノビリンを合成する酵素と基質ビリベルジンとの複合体の中性子結晶解析
福山 恵一,和田 啓,杉島 正一,海野 昌喜
日本生化学会誌, 2015年12月, ［査読有り］, ［招待有り］
ラスト(シニア)オーサー

中性子結晶構造解析で明らかになったビリン還元酵素PcyA基質複合体の二つの水素化状態と構造的特徴
海野昌喜、杉島正一、和田啓、萩原義徳、日下勝弘、玉田太郎、福山恵一
日本結晶学会誌, 2015年11月, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

ビリン還元酵素PcyAとその基質ビリベルジン複合体の結晶構造を解明
海野昌喜
四季（中性子産業利用推進協議会 季報）, 2015年09月25日, ［招待有り］
責任著者

中性子で見たビリン還元酵素の水素化状態
海野昌喜
茨城大学iFRC年報,平成26年度, 2015年09月
責任著者

金属タンパク質の構造・電子状態を制御する外圏の弱い相互作用
高妻孝光; 山口峻英; 高階明子; 海野昌喜
茨城大学iFRC年報,平成26年度, 2015年09月
ラスト(シニア)オーサー

中性子結晶構造解析によるフェレドキシン依存性ビリン還元酵素基質複合体の水素化状態可視化
海野昌喜; 須藤久美子; 日下勝弘; 玉田太郎; 萩原義徳; 杉島正一; 和田啓; 山田太郎; 石原真樹子; 福山恵一
物構研サイエンスフェスタ要旨集, 2015年

構造から見るジフテリア菌由来ヘム分解酵素のヘム取り込みと反応最終段階のメカニズム
海野昌喜、齋藤正男
日本結晶学会誌, 2014年09月, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

毛髪でCa2+, Zn2+恒常性維持に関わる蛋白質群の構造生物学的研究
海野昌喜; 高原英成
茨城大学iFRC年報,平成25年度, 2014年09月
筆頭著者

X-ray crystallographic structure analyses and characterization of a blue copper protein, pseudoazurin, Met16Ile variant
Kana Gunji; Takahide Yamaguchi; Akiko Takashina; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma
JOURNAL OF BIOLOGICAL INORGANIC CHEMISTRY, 2014年08月

Structures and properties of blue copper protein, pseudoazurin Thr36X variants
Risa Aoki; Akiko Takashina; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma
JOURNAL OF BIOLOGICAL INORGANIC CHEMISTRY, 2014年08月

Alkaline transition mechanism of cytochrome c' from Alcaligenes xylosoxidans NCIMB11015
Akiko Takashina; Michael Tiedemann; Masaki Unno; Martin Stillman; Takamitsu Kohzuma
JOURNAL OF BIOLOGICAL INORGANIC CHEMISTRY, 2014年08月

潜在的新規がん治療薬・革新的プロテアソーム阻害剤の阻害機構の研究
海野昌喜
財団年報（加藤記念バイオサイエンス振興財団）平成25年度年報, 2014年08月, ［招待有り］
筆頭著者

中性子結晶構造解析で見るフェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyA基質複合体の水素化状態
海野昌喜; 須藤久美子; 日下勝弘; 玉田太郎; 萩原義徳; 杉島正一; 和田啓; 山田太郎; 石原真樹子; 福山恵一
生体分子科学討論会講演要旨集, 2014年06月06日

フェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの中性子結晶構造解析
海野昌喜、須藤久美子、日下勝弘、玉田太郎、萩原義徳、杉島正一、和田啓、山田太郎、石原真樹子、福山恵一
Photon Factory Activity Report 2013 #31, Part B, 2014年04月
筆頭著者

中性子結晶構造解析によるフェレドキシン依存性ビリン還元酵素‐基質複合体の水素化状態可視化
海野昌喜; 須藤久美子; 日下勝弘; 玉田太郎; 萩原義徳; 杉島正一; 和田啓; 山田太郎; 石原真樹子; 福山恵一
日本結晶学会年会講演要旨集, 2014年

毛髪キューティクル細胞内蛋白質の構造生物学
海野昌喜; 高原英成
茨城大学iFRC年報,平成24年度, 2013年09月
筆頭著者

Structure-function relationships of ferredoxin-dependent bilin reductases
Masaki Unno; Masakazu Sugishima; Kei Wada; Keiichi Fukuyama
Integrating Approach to Photofunctional Hybrid Materials for Energy and the Environment, 2013年05月01日

Structural Biology of Peptidylarginine Deiminases and their Substrate S100A3 Protein in Human Hair Cuticle
Masaki UNNO; Megumi AKIMOTO; Saya KINJO; Kenji KIZAWA; Claus W. HEIZMANN; Hidenari TAKAHARA
Photon Factory Activity Report 2012, Part B, 2013年04月
筆頭著者

シアノバクテリア由来フェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの水素原子を同定する試み
海野昌喜; 石川久美子; 石原真樹子; 日下勝弘; 和田啓; 杉島正一; 萩原義徳; 玉田太郎; 伊中浩治; 黒木良太; 福山恵一
Photon Factory Activity Report 2012, Part B, 2013年04月
筆頭著者

S100A3蛋白質の分子内ジスルフィド結合の重要性
海野昌喜; 高原英成
茨城大学iFRC年報,平成23年度, 2012年09月
筆頭著者

Crystallographic studies of heme oxygenase complexed with an unstable reaction intermediate, verdoheme
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito
J. Iorg. Biochem., 2012年08月, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

カイニン酸型グルタミン酸受容体に作用する化合物,ダイシハーベイン構造類縁体の結合様式と選択性
海野昌喜
日本生化学会生体関連化学部会ニュースレター, 2012年04月02日, ［招待有り］
筆頭著者

Binding and Selectivity of the Marine Toxin Neodysiherbaine A, and its Synthetic Analogues, to GluK1 and GluK2 Kainate Receptors
Masaki Unno; Ryuichi Sakai; Makoto Sasaki; Masao Ikeda-Saito
Photon Factory Activity Reprot 2011, Part B, 2012年04月
筆頭著者

Refined Crystal Structures of Human Ca2+/Zn2+- binding S100A3 Protein Characterized by Two Disulphide Bridges
Masaki Unno; Hidenari Takahara; Claus W. Heizmann; Kenji Kizawa
Photon Factory Activity Reprot 2011, Part B, 2012年04月
筆頭著者

原子レベルで見るカイニン酸型グルタミン酸受容体を制御する化合物の結合様式とその選択性
海野昌喜、佐々木誠、酒井隆一、齋藤正男
日本結晶学会誌, 2012年, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

Two disulfide bridges in S100A3 crucial for the natural substrate recognition by PAD3
Masaki Unno; Kenji Kizawa; Claus W. Heizmann; Hidenari Takahara
JOURNAL OF INVESTIGATIVE DERMATOLOGY, 2011年09月

ヘムオキシゲナーゼ反応機構と構造との相関の研究
茨城大学iFRC年報,平成22年度, 2011年09月
筆頭著者

クリスタリット
海野昌喜
日本結晶学会誌, 2011年07月, ［招待有り］
筆頭著者

Refined Crystal Structures of Human Ca2+/Zn2+-Binding S100A3 Protein Characterized by Two Disulfide Bridges.
Unno, M; Kawasaki, T; Takahara, H; Heizmann, C. W; Kizawa, K
構造細胞生物学 ニュースレター, 2011年06月
筆頭著者

量子ビームを活用したシトクロムc'の多元的精密構造・機能解析
海野昌喜、高階明子、高妻孝光
平成21年度黎明研究成果報告書, 2011年02月
筆頭著者

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluK1,GluK2選択的化合物の設計
海野昌喜; 海野昌喜; 海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 田中秀治; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
PFシンポジウム要旨集, 2011年

S100 and S100 fused-type protein families in epidermal maturation with special focus on S100A3 in mammalian hair cuticles
Kenji Kizawa; Hidenari Takahara; Masaki Unno; Claus W. Heizmann
Biochimie, 2011年, ［招待有り］

Discrimination of kainate-type ionotropic glutamate receptors, GluK1 and GluK2, by the toxins, neodysiherbaine A and its analogues
Masaki UNNO; Makoto Sasaki; Masao Ikeda-Saito
Photon Factory Activity Reports 2010, 2011年
筆頭著者

イオンチャンネル型グルタミン酸受容体GluK2とGluK1を区別する化合物設計のための構造生物学的研究
茨城大学iFRC年報,平成21年度, 2010年09月
筆頭著者

毛髪キューティクル細胞に存在しCa2+イオンの恒常性維持を担うと考えられるS100A3タンパク質の構造・機能解析
海野昌喜; 川崎拓実; 高原英成
茨城大学iFRC年報,平成21年度, 2010年09月
筆頭著者

シトクロムc'の構造と機能の研究
海野昌喜; 高階明子; 高妻孝光
茨城大学iFRC年報,平成21年度, 2010年09月
筆頭著者

脱窒菌Achromobacter cycloclaste IAM1013由来のシュウドアズリンの1.35Å分解能でのX線結晶構造解析
浅村紗矢香; 海野昌喜; 高妻孝光
茨城大学iFRC年報,平成21年度, 2010年09月

シアノバクテリア由来ビリン還元酵素PcyAの中性子結晶構造解析を目指した取り組み
石川久美子; 海野昌喜
茨城大学iFRC年報,平成21年度, 2010年09月
責任著者

Heme oxygenase reveals its strategy for catalyzing three successive oxygenation reactions.
Matsui, T; Unno, M; Ikeda-Saito, M
Acc. Chem. Res., 2010年02月, ［査読有り］, ［招待有り］

中性子結晶構造解析を目指したフェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの結晶成長
石川久美子; 萩原義徳; 和田啓; 小原裕二; 黒木良太; 玉田太郎; 福山恵一; 海野昌喜
日本結晶学会年会講演要旨集, 2010年

Structure-based Drug Design for Kainate-type Ionotropic Glutamate Receptors, GluK1 and GluK2, from Human Brain
Masaki UNNO; Makoto Sasaki; Masao Ikeda-Saito
Photon Factory Activity Report 2009, PART B, 2010年
筆頭著者

Precise Structural and Functional Analyses of Cytochrome c' Revealed by Quantum Beams and Other Multiple Methods
Masaki UNNO; Akiko Takashina; Takamitsu Kohzuma
Photon Factory Activity Report 2009, PART B, 2010年

鉄硫黄クラスター生合成機構の構造基盤
矢部俊樹; 海野昌喜; 菊池晶裕; 山下栄樹; 松井敏高; 中井正人; 齋藤正男
酸化反応討論会講演要旨集, 2009年11月14日

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluR5選択的化合物の設計
海野昌喜; 海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 渡邉朋子; 田中秀治; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
生化学, 2009年09月25日

ダイシハーベインを基盤としたイオンチャネル型グルタミン酸受容体サブタイプ選択的リガンドの設計と合成
渡邉朋子; 局興一; 及川雅人; 佐々木誠; 酒井隆一; 海野昌喜; 齋藤正男
日本化学会講演予稿集, 2009年03月13日

グルタミン酸受容体GluR6リガンド結合部位と機能制御化合物複合体の結晶構造解析
田中秀治; 海野昌喜; 海野昌喜; 篠原正将; 高山昂一郎; 渡邉朋子; 酒井隆一; 佐々木誠; 齊藤正男
東北大学多元物質科学研究所研究発表会講演予稿集, 2009年

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluR5,GluR6選択的化合物の設計
海野昌喜; 海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 渡邉朋子; 田中秀治; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
日本結晶学会年会講演要旨集, 2009年

ダイシハーベイン構造類縁体を結合したグルタミン酸受容体の結晶構造解析
海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
天然有機化合物討論会講演要旨集, 2008年09月01日

反応中間体構造から見たヘムオキシゲナーゼの反応機構
海野昌喜; 齋藤正男
生化学, 2008年, ［査読有り］, ［招待有り］
筆頭著者

The crystal structure of heme oxygenase catalytic intermediate unravel the enzyme mechanism
M. Unno; T. Matui and M. Ikeda-Saito
Acta Cryst., 2008年

ヒト由来のグルタミン酸受容体GluR5リガンド結合部位の結晶構造解析
篠原正将; 海野昌喜; 照屋健太; 酒井隆一; 堂浦克美; 佐々木誠; 齋藤正男
生化学, 2007年

Structure and catalytic mechanism of heme oxygenase
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito
Natural Product Reports, 2007年, ［査読有り］, ［招待有り］

プロテアソームの構造生物学
海野昌喜; 月原冨武
蛋白質核酸酵素, 2006年, ［招待有り］
筆頭著者

Structure-Function Relationship of the Heme Oxygenase
Masaki Unno; Takafumi Ueno; Norihiko Yokoi; Toshitaka, Matsui; Tomoe Kawanami; Mari Iwasaki; Shusuke Kusama; Yoshihito Watanabe; Masao Ikeda-Saito
Photon Factory Activity Report, 2006年
筆頭著者

Crystal structure and reactivity of the Fe(III) Schiff-base complex in the heme oxygenase active site.
N Yokoi; T Ueno; M Unno; T Matsui; M Ikeda-Saito; Y Watanabe
ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, 2005年03月

プロテアソームの構造・機能と構造形成
富杉佳計、海野昌喜、月原冨武
蛋白質核酸酵素, 2005年, ［招待有り］

Structural analysis of reaction intermediate of heme oxygenase
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito
Photon Factory Activity Reprot, 2004年
筆頭著者

Structure of the Protein-Degradation Mediating Mammalian 20S Proteasome
Masaki Unno; Tomitake Tsukihara
PHOTON FACTORY ACTIVITY REPORT 2002 PART A HIGHLIGHT AND FACILITY REPORT, 2003年03月, ［招待有り］
筆頭著者

Structure of the 20S proteasome from bovine liver at 2.75 Å resolution
Masaki Unno
博士学位論文, 2002年03月, ［査読有り］
筆頭著者

哺乳類20SプロテアソームのＸ線結晶構造解
海野昌喜; 月原冨武
細胞工学, 2002年
筆頭著者

高次構造研究の進展
水島恒裕; 海野昌喜
実験医学, 2001年

ウシ心筋のチトクロム酸化酵素の階層的立体構造形成機構
山下栄樹; 海野昌喜; 水島恒裕; 井上典子; 青山浩; 富崎孝司; 山口宏; 八百野リエ子; 吉川信也
タンパク質構造討論会講演要旨集, 1998年09月

チトクロム酸化酵素の膜貫通へリックスの傾きを決定する因子
海野 昌喜; 山下 栄樹; 富崎 孝司; 山口 宏; 月原 冨武; 中島 良介; 伊藤-新沢 恭子; 八百野 リエ子; 吉川 信也
日本結晶学会誌, 1996年

Structures and Functions of Peptidylarginine Deiminases (Protein Deimination in Human Health and Disease 2)
Unno, M; Kizawa, K; Takahara, H, 共著
Springer, 2017年10月, ［査読有り］
9783319582443

A Guide to Synchrotron Radiation Science　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito, 共著
Narosa, 2016年02月
9788184873733

日本の結晶学（II）ーその輝かしい発展ー　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜, 共著
日本結晶学会, 2014年07月
9784990386115

Protein Deimination in Human Health and Disease　　　　　　　　　　　　　　　
Kenji Kizawa; Masaki Unno; Claus W. Heizmann; Hidenari Takahara, 共著
Springer, 2014年01月, ［査読有り］
9781461483175

Integrating Approach to Photofunctional Hybrid Materials for Energy and the Environment　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO; Masakazu SUGISHIMA; Kei WADA; Keiichi FUKUYAMA, 共著
Nova Publishers, 2013年06月, ［査読有り］
9781624176388

Calcium-Binding Proteins and RAGE　　　　　　　　　　　　　　　
Kenji Kizawa; Masaki Unno; Hidenari Takahara; Claus W. Heizmann, 共著
Human Press, 2013年
9781627032308

Nanohybridazation of Organic-Inorganic Materials　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO; Masao Ikeda-Saito, 共著
Springer, 2009年11月30日

放射光科学入門　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 齋藤正男, 共著
東北大学出版会, 2004年03月31日
4925085832

cce_4193g1の中性子結晶構造解析に向けた結晶化　　　　　　　　　　　　　　　
尾留川温輝; 星野宏希; 成川礼; 海野昌喜
第35回日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2024年12月21日
20241221, 20241221

DNA酸化損傷修復酵素hOGG1の2変異体の反応中間体捕捉を目指した結晶化条件の検討　　　　　　　　　　　　　　　
清水 真珠; 森川 雅行; 田中 好幸; 海野 昌喜
第35回日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2024年12月21日
20241221, 20241221

ヒトPAD3-S100A3複合体の構造解析に向けた研究　　　　　　　　　　　　　　　
松岡叶恵; 田嶋慎平; 海野昌喜
第35回日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2024年12月21日
20241221, 20241221

フィトクロモビリン合成酵素HY2の C末端短縮に伴うBV立体構造変化の 原因解明に向けた取り組み　　　　　　　　　　　　　　　
古田萌々花; 藤田有紀; 杉島正一; 海野昌喜
第35回日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2024年12月21日
20241221, 20241221

Cryo-EM and X-ray crystal structure analyses of substrate analog-bound peptidylarginine deiminase type III　　　　　　　　　　　　　　　
S. Tashima; A. Ikeda; M. Kawasaki; N. Adachi; T. Moriya; T; Senda; M. Unno
Establishment of purification conditions and evaluation of physical properties of protein X, 2024年10月19日
20241019, 20241022

Establishment of purification conditions and evaluation of physical properties of protein X　　　　　　　　　　　　　　　
Koshita, R; Nagao, M; Asayama, M; Unno, M
9th International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University (ISQBS2024), 2024年10月19日
20241019, 20241022

タンパク質のX線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
PF-UAサマースクール, 2024年10月04日

PAD3 autocitrullination and the structure
Masaki UNNO
EMBO Workshop Mechanisms of Citrullination Regulation in Health and Disease, 2024年07月09日, ［招待有り］
20240708, 20240711

DNA 修復酵素 hOGG1 の変異体を用いた酵素反応中間体の構造決定とその反応機構
田中 好幸; 森川 雅行; Vladimir Sychrovsky; 福田 万里子; 露口 風花; 眞野 遥佳; 稲村 蓮; 古賀 昌孝; 服部 良一; 海野 昌喜
第50回 生体分子科学討論会, 2024年06月21日
20240621, 20240622

高精度結晶構造解析と理論計算に基づいた[4Fe-4S]フェレドキシンにおける酸化還元電位の調節機構
和田啓; 三島正規; 永江峰幸; 杉島正一; 綛田紀子; 元山祐美子; 北河康隆; 海野昌喜
第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年06月13日
20240610, 20240613

hOGG1新規活性型変異体を用いた塩基修復反応メカニズムの解析
森川 雅行、服部 良一、富永 隆都、藤本 瑞姫、坂野 紘汰、福田 万里子、重松 航太、岡田 卓也、市原 尚弥、中塚 力輝、眞野 遥佳、小室 智稀、海野 昌喜、田中 好幸
日本薬学会第144年会, 2024年03月29日, 日本薬学会
20240328, 20240331

フィトクロモビリン合成酵素 HY2の反応機構解明に向けた中性子構造生物学的研究　　　　　　　　　　　　　　　
藤田 有紀、杉島 正一、海野 昌喜
2023年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2024年03月06日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20240305, 20240307

DNA酸化損傷修復酵素 hOGG1の反応中間体の捕捉とそれらの構造
古賀 昌孝、小室 智稀、箕輪 希海、森川 雅行、田中 好幸、海野 昌喜
2023年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2024年03月06日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20240305, 20240307

タンパク質脱イミノ化酵素 PAD3基質複合体の CryoEM単粒子解析と X線結晶構造解析に向けた研究
田嶋 慎平、池田 聡人、川崎 政人、安達 成彦、守屋 俊夫、千田 俊哉、海野 昌喜
2023年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2024年03月06日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20240305, 20240307

ヒト S100A3シトルリン化モデル変異体の四量体構,造解析に向けた研究
加藤 安珠、飯田 泰由、井手 賢司、海野 昌喜
2023年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2024年03月06日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20240305, 20240307

各種アミノ酸誘導体シッフ塩基銅(II)錯体の卵白リゾチームへの複合化及びその X線結晶構造解析
髙橋 皇、宮﨑 亮太朗、増山 由希、北西 健一、中根 大輔、秋津 貴城、海野 昌喜
2023年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2024年03月06日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20240305, 20240307

RNase E associated proteinの構造解析に向けた精,製条件検討
越田 凌太朗、海野 昌喜、永尾 美紗登、朝山 宗彦
2023年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2024年03月06日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20240305, 20240307

光スイッチタンパク質RcaEの結晶大型化の条件検討
山﨑海斗; 三島正規; 永江峰幸; 海野昌喜
第34回日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2023年12月21日, 日本化学会関東支部
20231221, 20231221

緑膿菌由来酸素結合タンパク質マイクロヘムエリスリン(Mhr)の酸素結合様式解明と結晶構造解析
川村芽生,北西健一,海野昌喜
第34回日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2023年12月21日, 日本化学会関東支部
20231221, 20231221

〔主要な業績〕Relationship between protonation states and functions of redox proteins revealed by neutron crystallography
Masaki UNNO
8th International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University (ISQBS2023), 2023年11月28日, Ibaraki University, ［招待有り］
20231128, 20231130

hOGG1 の塩基修復反応メカニズムにおける活性残基の役割
森川 雅行; 服部 良一; 福田 万里子; 露口 風花; 重松 航太; 越智 悠介; 富永 隆都; 稲村 蓮; 中塚 力輝; 岡田 卓也; 市原 尚弥; 眞野 遥佳; 海野 昌喜; 田中 好幸
日本環境変異原ゲノム学会第52回大会, 2023年11月11日, 日本環境変異原ゲノム学会第52回大会 実行委員会
20231111, 20231112

[4Fe-4S]フェレドキシンの高精度結晶構造解析と理論計算に基づいた機能解析
和田啓、三島正規、永江峰幸、杉島正一、綛田紀子、元山祐美子、北河康隆、海野昌喜
第96回日本生化学会大会, 2023年11月01日, 日本生化学会
20231031, 20231102

タンパク質脱イミノ化酵素PAD3基質複合体のCryo-EM解析と結晶構造解析に向けた研究
田嶋慎平、千田俊哉、川﨑政人、池田聡人、安達成彦、海野昌喜
第96回日本生化学会大会, 2023年11月01日, 日本生化学会
20231031, 20231102

フィトクロモビリン合成酵素HY2の中性子結晶構造解析に向けた結晶性改善への取り組み
藤田有紀; 杉島正一; 海野昌喜
第96回日本生化学会大会, 2023年11月01日, 日本生化学会
20231031, 20231102

DNA酸化損傷修復酵素hOGG1の反応中間体の捕捉とそれらの構造
古賀昌孝、小室智稀、箕輪希海、森川雅行、田中好幸、海野昌喜
第96回日本生化学会大会, 2023年10月31日, 公益財団法人 日本生化学会
20231031, 20231102

シッフ塩基錯体による銅(II)イオンのリゾチームへの輸送と結合
髙橋皇・宮崎亮太郎・北西健一・中根大輔・秋津貴城・海野昌喜
第17回バイオ関連化学シンポジウム, 2023年09月08日
20230908, 20230910

酵素反応を可視化する：酵素−基質複合体の構造変化の結晶学的観察　　　　　　　　　　　　　　　
第6回帝京大学研究交流シンポジウム, 2023年08月29日, ［招待有り］
20230829, 20230829

電子伝達タンパク質フェレドキシンの高精度結晶構造解析と理論計算に基づいた鉄硫黄クラスターの機能解析
和田 啓、三島 正規、永江 峰幸、杉島 正一、綛田 紀子、元山 祐美子、北河 康隆、海野 昌喜
日本生化学会 令和５年度 九州支部例会, 2023年06月25日, 日本生化学会九州支部
20230624, 20230625

ヒトS100A3変異体の物性評価および四量体構造解明に向けた研究
飯田泰由、井手賢司、海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

酸化還元タンパク質の酸性アミノ酸のプロトン化状態解明に向けた研究
磯部悠介、小林賢二、北河康隆、三島正規、和田啓、松井敏高、海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

緑膿菌由来の酸素結合タンパク質マイクロヘムエリスリンの構造解析
南本晃希; 北西健一; 海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

DNA酸化損傷修復酵素hOGG1の反応中間体の捕捉とそれらの構造
古賀昌孝、小室智稀、箕輪希海、田中好幸、海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

フィトクロモビリン合成酵素HY2の中性子結晶構造解析に向けた結晶性改善への取り組み
藤田有紀; 杉島正一; 海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

タンパク質脱イミノ化酵素PAD3基質複合体のCryo-EM解析に向けた研究
田嶋慎平、川崎政人、池田聡人、安達成彦、海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

病原菌由来ガスセンサーホスホジエステラーゼのセンサードメインの構造解析
青山菜緒、江頭美紀、北西健一、海野昌喜、下仲基之
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

好熱菌由来ガスセンサーホスホジエステラーゼの精製と結晶化
江頭美紀、青山菜緒、北西健一、海野昌喜、下仲基之
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

ジペプチドを含むシッフ塩基銅(II)錯体の合成とリゾチーム結晶への複合検討
長谷川佳奈、黒田裕斗、北西健一、中根大輔、秋津貴城、海野昌喜
2022年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2023年03月15日, 高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所、J-PARC センター、 総合科学研究機構（CROSS）、PF ユーザーアソシエイション（PF-UA）、 J-PARC MLF利用者懇談会
20230313, 20230315

ビリン還元酵素PcyA-ビリベルジンⅨα複合体の計算科学的研究
萬代充裕、飯島愛璃、〇圷優佳、海野昌喜、城塚達也、森聖治
スーパーコンピュータワークショップ2022, 2023年01月17日
20230116, 20230117

〔主要な業績〕J-PARCとPhoton Factoryを使った酸化還元タンパク質の水素原子可視化と構造機能相関解明
海野昌喜
第２回茨城大学 KEK-DAY 量子線科学講座,—量子の目でモノを見る！, 2023年01月05日, ［招待有り］
20230105, 20230105

〔主要な業績〕フェレドキシン依存性ビリン還元酵素と関連タンパク質の中性子結晶構造解析,～緑と青の色素および酸性アミノ酸のプロトン化状態～
海野昌喜
2022 年度第 2 回（第 31 回）iBIX 研究会, 2022年12月22日, 茨城県中性子利用研究会, ［招待有り］
20221222, 20221222

Neutron Structural Biology and Computational Chemistry of Ferredoxin from , Bacillus thermoprotelyticus
Yusuke Isobe1; Kenji Kobayashi1; Iori Era2; Taigo Kamimura; Masaki Mishima; Kei Wada; Yasutaka Kitagawa; Masaki Unno
7th International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2022年12月03日, Ibaraki University
20221201, 20221203

アルギニン変異体を用いたS100A3の四量体構造解明に向けた研究
飯田 泰由、井手賢司、海野昌喜
第95回日本生化学会大会, 2022年11月09日, 日本生化学会
20221109, 20221111

緑膿菌由来の酸素運搬タンパク質Microoxic hemerythrinの構造解析
南本 晃希、北西 健一 、海野 昌喜
第95回日本生化学会大会, 2022年11月09日, 日本生化学会
20221109, 20221111

DNA酸化損傷修復酵素hOGG1の反応中間体の捕捉とそれらの構造
古賀昌孝、小室智稀、箕輪希海、田中好幸、海野昌喜
第95回日本生化学会大会, 2022年11月09日, 日本生化学会
20221109, 20221111

Roles of catalytic residues during excision of 8-oxoguanine by hOGG1
Masayuki Morikawa; Yoshikazu Hattori; Mariko Fukuta; Fuuka Tsuyuguchi; Kota Shigematsu; Yusuke Ochi; Ryuto Tominaga; Ren Inamura; Riki Nakatsuka; Takuya Okada; Naoya Ichihara; Haruka Mano; Masaki Unno; Yoshiyuki Tanaka*
The 49th International Symposium on Nucleic Acids Chemistry, 2022年11月02日, Japan Society of Nucleic Acids Chemistry (JSNAC)
20221102, 20221104

〔主要な業績〕Neutron structural analysis and computational chemistry reveal the controll mechanism of the redox potential of 4Fe-4S type ferredoxin from Bacillus thermoproteolyticus
Masaki Unno; Kenji Kobayashi; Iori Era; Yasutaka Kitagawa; Kei Wada
4th International Conference on Persulfide and Sulfur Metabolism in Biology and Medicine, 2022年10月31日, ［招待有り］
20221028, 20221101

Direct Visuallization of Hydrgen Atoms in the Heam-Acqisition Protein HasA Capturing a Synthetic Metal Complex by Protein Crystallography
Yuma Shisaka; Hisoshi Sugimoto; Naomine Yano; Katsuhiro Kusaka; Masaki Unno; Osami Shoji
2022年09月29日
20220928, 20220930

蛋白質ー金属コンポジット構造研究における実験と計算
秋津貴城、中根大輔、北西健一、海野昌喜
第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月07日, 日本蛋白質科学会
20220607, 20220609

Ca2+が及ぼす蛋白質脱イミノ化酵素PAD3の構造と機能への影響
澤田瑞季、島弘季、松井敏高、舟橋一真、高原英成、村山 和隆、五十嵐和彦、海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

PcyA D105N-BVの結晶大型化とプロトン化状態解明に向けた結晶構造解析
七澤諒太; 堀江和輝; 萩原義徳; 杉島正一; 和田啓; 福山恵一; 海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

DNA酸化損傷修復酵素hOGG1の 塩基除去機構の解明に向けた構造造生物学的研究
箕輪希海; 小室智稀; 田中好幸; 海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

ヒトS100A3変異体を用いた四量体構造解明に向けた研究
飯田泰由、井手賢司、海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

中性子構造解析に向けたタンパク質の完全重水素化
磯部悠介、小林賢二、北河康隆、三島正規、和田啓、松井敏高、海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

緑膿菌由来酸素結合タンパク質マイクロヘムエリスリンの構造解析
南本晃希; 北西健一; 海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

DNA酸化損傷修復酵素hOGG1の反応中間体の捕捉のための結晶化条件の検討
古賀昌孝、小室智稀、箕輪望海、田中好幸、海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日
20220307, 20220309

フィトクロモビリン合成酵素HY2の中性子構造解析に向けた結晶性改善への取り組み
藤田有紀; 杉島正一; 海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

レドックスセンサーヒスチジンキナーゼのヘムエリスリンドメインの構造解析
北西健一、海野昌喜
2021年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2022年03月08日, KEK物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PFユーザーアソシエーション（PF-UA）、J-PARC MLF利用者懇談会
20220307, 20220309

Research for tetramer structure analysis using mutants of human S100A3
Iida; H.; Ite; K.; Unno; M.
日本生物物理学会第59回年会, 2021年11月27日, 日本生物物理学会
20211125, 20211127

PcyA D105N-BVの結晶大型化とプロトン化状態解明に向けた結晶構造解析
七澤諒太; 堀江和輝; 萩原義徳; 杉島正一; 和田啓; 福山恵一; 海野昌喜
第94回日本生化学会大会, 2021年11月02日, 日本生化学会
20211103, 20211105

蛋白質脱イミノ化酵素PAD3の構造機能相関解明
澤田瑞季、島弘季、松井敏高、舟橋一真、; 高原英成、村山 和隆、五十嵐和彦、海野昌喜
第94回 日本生化学会大会, 2021年11月02日, 日本生化学会
20211103, 20211105

Crystal structure and SOD activity of a hybrid lysozyme including an amino acid Schiff base copper complex
T. Furuya; N. Katsuumi; K. Kitanishi; M. Unno; T. Akitsu
IUCr 2021 - XXV General Assembly and Congress of the International Union of Crystallography, 2021年08月15日, IUCr International Union of Crystallography
20210814, 20210822

〔主要な業績〕光合成色素フィコシアノビリン合成酵素PcyAの変異による吸収スペクトルの変化と基質色素のプロトン化状態
海野昌喜
iBIXタンパク質構造研究会, 2021年08月20日, 茨城県中性子利用研究会, ［招待有り］
20210820

〔主要な業績〕"PAD3" structural clarification opens pathways towards substrate recognition and design of inhibitors
2021年08月16日, ［招待有り］

Relationship between the protonation state of the substrate and the absorption spectrum in a mutant of the enzyme that synthesizes a photosynthetic pigment
*Masaki Unno; Keisuke Igarashi; Yoshinori Hagiwara; Masakazu Sugishima; Kei Wada; Keiichi Fukuyama; Atsushi Ikeda; Katsuhiro Kusaka; Naomine Yano; Tatsuya Joutsuka; Andreas Ostermann
MLZ Conference 2021: Neutrons for Life Sciences, 2021年06月09日, MLZ
20210608, 20210611

毛髪キューティクルの形成に重要な酵素PAD3の詳細構造を明らかに－茨城大
医療News (QLifePro）, 2021年05月17日

毛髪にハリとツヤを与える―酵素の秘密を解明
つくばサイエンスニュース, 2021年05月14日

毛髪にハリとツヤを与える,―酵素の秘密を解明
つくばサイエンスニュース, 2021年05月14日

蛋白質脱イミノ化酵素 PAD3 の構造機能相関解明
澤田瑞季、舟橋一真、高原英成、海野昌喜
2020年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2021年03月
20210309

DNA 酸化損傷修復酵素 hOGG1の塩基除去機構の解明に向けた構造生物学的研究
箕輪希海; 小室智稀; 田中好幸; 海野昌喜
2020年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2021年03月
20210309

PcyA D105N-BV 中性子結晶構造解析に向けた結晶大型化
七澤諒太; 堀江和輝; 萩原義徳; 杉島正一; 和田啓; 福山恵一; 海野昌喜
2020年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2021年03月
20210309

緑膿菌由来の酸素結合タンパク質マイクロヘムエリスリンの構造解析
2020年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2021年03月
20210309

マウス IFNα 結晶構造と受容体相互作用残基の同定
渡邊 ほのか、和田 俊樹、小内 伸幸、海野 昌喜
2020年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2021年03月
20210309

フィトクロム発⾊団合成酵素HY2の結晶⼤型化に向けて
杉島正⼀・和⽥啓・齋藤夏希・海野昌喜・福⼭恵⼀・⼭本健
日本結晶学会 令和2年(2020年)度年会, 2020年11月28日, 日本結晶学会
20201127, 20201128

結晶構造とシミュレーションで解明する マウス由来IFNαとSortilinの相互作⽤様式
渡邊 ほのか、和田 俊樹、海野 昌喜
日本結晶学会 令和2年(2020年)度年会, 2020年11月27日, 日本結晶学会
20201127, 20201128

Relationships between Protonation States around the Iron-Sulfur Cluster and the Function of 4Fe4S-type Ferredoxin Revealed by Neutron Crystallography
Masaki UNNO; Kenji Kobayashi; Yasutaka KITAGAWA; Masaki MISHIMA; Yuu HIRANO; Keiichi FUKUYAMA; Kei WADA
錯体化学会第70回討論会, 2020年09月28日, 錯体化学会, ［招待有り］
20200928, 20200930

タンパク質脱イミノ化酵素PAD3の構造機能相関解明
Mizuki Sawata; Kazuma Funabashi; Tetsuya Ohwada; Hidenari Takahara; Masaki Unno
第58回日本生物物理学会年会, 2020年09月16日, 日本生物部物理学会
20200916, 20200918

Structural Study For The Interactions Between Mouse Sortilin And,Interferon α
Honoka Watanabe; Miki Tanaka; Toshiki Wada; Masaki Unno
第20回日本蛋白質科学会年会, 2020年07月07日, 日本蛋白質科学会
20200707, 20200709

Structural Study For The Interactions Between Mouse Sortilin And Interferon α
Honoka Watanabe; Miki Tanaka; Toshiki Wada; Masaki Unno
第20回日本蛋白質科学会年会, 2020年07月07日, 日本蛋白質科学会

インターフェロンα分泌機構解明に向けたX線結晶構造解析
渡邊 ほのか、和田 俊樹、海野 昌喜
日本化学会関東支部 茨城地区懇談会, 2019年12月20日, 日本化学会関東支部会

Optimization of Purification and Crystallization Conditions and Structural Biology of Human TRPV1 Ankyrin Repeat Domain
Miki Tanaka; Kaori Hayakawa; Nozomi Ogawa; Tatsunori Kurokawa; Toshitaka Matsui; Yasuo Mori; Masaki Unno
Conference of the Asian Crystallographic Association, 2019年12月18日

ヒトTRPV1-ARDの精製・結晶化・凍結条件の最適化と構造生物学　　　　　　　　　　　　　　　
田中美葵・早川香織・小川臨・黒川竜紀・松井敏高・森泰生・海野昌喜
日本結晶学会年会（金沢）, 2019年11月19日, 日本結晶学会

PcyA-BV複合体のX線と中性子構造の矛盾点の解決に向けた研究
池田篤史・杉島正一・萩原義徳・和田啓・福山恵一・平田邦生・山下恵太郎・吾郷日出夫・海野昌喜
日本結晶学会年会（金沢）, 2019年11月19日, 日本結晶学会

IFNα分泌機構解明のためのX線結晶構造解析
渡邊ほのか・和田俊樹・海野昌喜
日本結晶学会年会（金沢）, 2019年11月19日, 日本結晶学会

Bacillus thermoproteolyticusフェレドキシンの結晶大型化と中性子構造解析
小林賢二・和田啓・福山恵一・矢野直峰・日下勝弘・海野昌喜
日本結晶学会年会（金沢）, 2019年11月19日, 日本結晶学会

Exploring the posttranslational modification of human S100A3 using citrullination mimics
Kenji Ite; Kenji Kizawa; Kitanishi Kenichi; Masaki Unno
日本生物物理学会第57回年会, 2019年09月25日, 日本生物物理学会

Function of a ferredoxin-dependent bilin reductase and the protonation state of its substrate
Masaki Unno
日本生物物理学会第57回年会, 2019年09月24日, 日本生物物理学会, ［招待有り］

S100A3蛋白質のシトルリン化に伴う構造変換機構についての研究
井手 賢司; 米澤 健人; 木澤 謙司; 北西 健一; 清水 伸隆; 海野 昌喜
第92回日本生化学会大会, 2019年09月18日, 日本生化学会
20190918, 20190920

インターフェロンα分泌機構解明のための構造生物学的研究
渡邊 ほのか、和田 俊樹、海野 昌喜
第92回日本生化学会大会, 2019年09月20日, 日本生化学会

ヒトTRPV1アンキリンリピートドメインの精製と結晶化
田中 美葵、早川 香織、小川 臨、黒川 竜紀、松井 敏高、森 泰生、海野 昌喜
第92回日本生化学会大会, 2019年09月20日, 日本生化学会

ヒトDNA修復酵素hOGG1のX線結晶構造解析
小室智稀; 服部良一; 田中好幸; 海野昌喜
第92回日本生化学会大会, 2019年09月18日, 日本生化学会

N-グリコシド結合切断反応における8-オキソグアニンDNAグリコシラーゼ1（OGG1）Lys249の触媒的役割
福田万里子、眞野遥佳、市原尚弥、岡田卓也、海野昌喜、Valdimir Synchrovsky、服部良一、田中好幸、
第19回日本蛋白質科学会年会、第71回日本細胞生物学会年会 合同年次大会, 2019年06月25日, 日本蛋白質科学会、日本細胞生物学会

TRPV1 のシステインの役割を解明するための構造生物学的研究
田中美葵; 早川香織; 小川臨; 黒川竜紀; 松井敏高; 森泰生; 海野昌喜
第４６回生体分子科学討論会, 2019年06月22日, 第４６回生体分子科学討論会実行委員会

インターフェロンα分泌機構解明のための構造生物学的研究
渡邊ほのか; 和田俊樹; 海野昌喜
第46 回生体分子科学討論会プログラム, 2019年06月22日, 第46 回生体分子科学討論会実行委員会

Neutron Crystallography Visualized Hydrogen Atoms in 4Fe4S-type Ferredoxin Structure at Room Temperature
Masaki Unno; Kenji Kobayashi; Keiichi Fukuyama; Kei Wada; Naomine Yano; Katsuhiro Kusaka
15th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry, 2019年06月04日

PcyA D105N-BV中性子結晶構造解析
堀江和輝; 五十嵐啓介; 杉島正一; 萩原義徳; 和田啓; 福山恵一; 矢野直峰; 山田太郎; 日下勝弘; 海野昌喜
2018年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2019年03月12日, KEK 物質構造科学研究所他

SACLAを利用したPcyA-BV複合体のX線と中性子構造の矛盾点の解決に向けた研究
池田篤史、平田邦生、杉島正一、萩原義徳、和田啓、福山恵一、山下恵太郎、吾郷日出夫、海野昌喜
2018年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2019年03月12日, KEK物質構造科学研究所他

ヒトDNA酸化損傷塩基除去修復酵素hOGG1のX線結晶構造解析
小室智稀; 服部良一; 田中好幸; 海野昌喜
2018年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2019年03月12日, KEK物質構造開学研究所他

S100A3蛋白質R51Q変異体のCa2+/Zn2+結合による構造変化
井手賢司; 米澤健人; 木澤謙司; 北西健一; 清水伸隆; 海野昌喜
2018年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2019年03月12日, KEK物質構造科学研究所

細胞接着因子担持アパタイト膜のレーザー転写による生理活性パターニング
小室智稀,奈良崎愛子,黒崎諒三,亀山智子,大矢根綾子,海野昌喜,宮治裕史
一般社団法人レーザー学会学術講演会第39回年次大会 第39回年次大会, 2019年01月12日, 一般社団法人レーザー学会

フェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyA D105N中性子構造解析
堀江和輝; 五十嵐啓介; 杉島正一; 萩原義徳; 和田啓; 福山恵一; 矢野直峰; 山田太郎; 日下勝弘; 海野昌喜
日本中性子科学会第18回年会, 2018年12月04日

Bacillus thermoproteolyticus由来4Fe-4S型フェレドキシンの結晶成長と中性子回折実験
小林賢二; 和田啓; 福山恵一; 矢野直峰; 日下勝弘; 海野昌喜
日本中性子科学会第18回年会, 2018年12月04日, 日本中性子科学会

Toward elucidation of substrate recognition mechanism of PAD isozymes
Anna Nagai; Kazumasa Funabashi; Ryutaro Mashimo; Megumi Akimoto; Kenichi Kitanishi; Kenji Kizawa; Hidenari Takahara; Masaki Unno
AsCA2018/CRYSTAL32, 2018年12月03日, Asian Crystallographic Association (AsCA) and the Society of Crystallographers in Australia and New Zealand (SCANZ)

Approach to Elucidate the Inhibition Mechanism of PAD3 by the Inhibitor
Kazumasa Funabashi; Anna Nagai; Ryutaro Mashimo; Megumi Akimoto; Kenichi Kitanishi; Hidenari Takahara; Kenji Kizawa; Masaki Unno
AsCA2018/CRYSTAL32, 2018年12月02日, Asian Crystallographic Association (AsCA) and the Society of Crystallographers in Australia and New Zealand (SCANZ)

Expression and purification of human TRPA1 Ankyrin Repeat Domain for Structural Analysis　　　　　　　　　　　　　　　
Nabila Halim; Tatsuki Kurokawa; Yasuo Mori; Masaki Unno
第29回 茨城地区研究交流会, 2018年11月30日, 日本化学会関東支部

酸性条件下で2量体化するSortilinの結晶構造
和田 俊樹; 松葉 慎太郎; 海野 昌喜; 小内 伸幸
第41回日本分子生物学会年会, 2018年11月28日, 日本分子生物学会

中性子・X線構造解析で酸化還元酵素の構造を観る。～中性子・X線の利点と欠点～
海野昌喜
第31回生物無機化学夏季セミナー, 2018年09月14日, 生物無機化学研究会

光合成色素フィコシアノビリンを生合成する酵素のプロトンの構造情報と化学
海野昌喜
第18回日本蛋白質科学会年会, 2018年06月27日, 日本蛋白質科学会

Protonation State and Reaction Mechanism of a Phycocyanobilin:ferredoxin Oxidoreductase, PcyA
Masaki UNNO
Asian Workshop of Experiment and Theory in Quantum Beam Molecular Sciences, 2018年06月03日, ［招待有り］

Exploring the mutants for a model of citrullinated human S100A3 protein and their properties
Kenji Ite; Kenji Kizawa; Kenichi Kitanishi; Masaki Unno
3rd International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2018年06月01日, ［招待有り］

Structural Studies of Peptidylarginine Deiminase Isozymes using X-ray Crystallography and Small-Angle-X-ray Scattering
Anna Nagai; Shinya Saijo; Saya Kinjo; Ryutaro Mashimo; Megumi Akimoto; Kenji Kizawa; Toshiki Yabe-Wada; Nobutaka Shimizu; Hidenari Takahara; Masaki Unno
3rd International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2018年05月31日, ［招待有り］

ビリン還元酵素PcyA変異体I86D-BV複合体の中性子結晶構造解析
五十嵐啓介,杉島正一; 和田啓; 萩原義徳; 日下勝弘; 矢野直峰; 福山恵一; Andreas Ostermann,海野昌喜
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

酸素センサーキナーゼのグロビンドメインの構造解析
北西健一、海野昌喜
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

Ca2+/Zn2+結合型ヒトS100A3 蛋白質四量体構造の解明に向けた研究
井手賢司、木澤謙司、北西健一、海野昌喜
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

X 線結晶学とX 線小角散乱によるタンパク質脱イミノ化酵素PAD1 の構造解析
永井杏奈,西條慎也,金城さや,眞下隆太朗,秋元恵,清水伸隆,高原英成,木澤謙司,和田(矢部)俊樹,海野昌喜
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

タンパク質脱イミノ化酵素PAD3 の阻害剤Cl-amidine による阻害機構解明に向けた取り組み
舟橋一真、永井杏奈、大和田哲也、高原英成、海野昌喜
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

FTIR 法を用いたフェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyA-BV 複合体Glu76 の水素化状態の解明
堀江和輝; 久保稔; 野村高志; 杉島正一; 萩原義徳; 和田啓; 五十嵐啓介; 福山恵一; 海野昌喜
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

Expression and purification of human TRPA1 Ankyrin repeat domain for the structural analysis
Nabilah Binti Abdul Halim; Yasuo Mori; Tatsuki Kurokawa; Masaki Unno
2017年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2018年03月03日

中性子構造解析を中心的手法とした光合成色素合成酵素の水素原子レベル反応機構解明
海野昌喜
ConBio2017, 2017年12月09日, 日本分子生物学会、日本生化学会, ［招待有り］

ヒトNBS1のN末端部位の精製法とその性質
杉山里奈、田内広、鈴木啓司、海野昌喜
ConBio2017, 2017年12月08日, 日本分子生物学会、日本生化学会

ヒトTRPV1アンキリンリピートドメインの構造生物学的研究
早川香織、小川臨、黒川竜紀、森泰生、海野昌喜
ConBio2017, 2017年12月08日, 日本生化学会、日本分子生物学会

酸化還元で制御される新しい二成分情報伝達系の同定
北西健一、海野昌喜
ConBio2017, 2017年12月07日, 日本分子生物学会、日本生化学会

ビリン還元酵素PcyAのI86D変異体の水素原子レベル構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
五十嵐啓介; 松井敏高; 日下勝弘; 矢野直峰; 杉島正一; 和田啓; 萩原義徳; Andreas Osterman; 福山恵一; 海野昌喜
第17回東北大学多元物質科学研究所研究発表会, 2017年12月04日, 東北大多元研

Ca(2+)/Zn(2+)結合型ヒトS100A3蛋白質のX線結晶構造解析に向けた変異体の選択　　　　　　　　　　　　　　　
井手 賢司,木澤 謙司,北西 健一; 海野 昌喜
日本化学会関東支部茨城地区交流会, 2017年12月01日, 日本化学会関東支部

フェレドキシン依存性還元酵素PcyAによるフィコシアノビリン生合成反応機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
堀江和輝; 久保稔; 杉島正一; 萩原義徳; 和田啓; 五十嵐啓介; 福山恵一; 海野昌喜
日本化学会関東支部茨城地区交流会, 2017年12月01日, 日本化学会関東支部

タンパク質脱イミノ化酵素PAD3の特異的阻害剤Cl-amidineによる阻害機構解明に向けた取り組み　　　　　　　　　　　　　　　
舟橋一真; 永井杏奈; 大和田哲也; 高原英成; 海野昌喜
日本化学会関東支部茨城地区交流会, 2017年12月01日, 日本化学会関東支部

ビリン還元酵素PcyA変異体I86D-BV複合体の中性子結晶構造
五十嵐啓介,杉島正一; 和田啓; 萩原義徳; 日下勝弘; 矢野直峰,; 福山恵一; Andreas Ostermann,海野昌喜
日本結晶学会平成29年度年会, 2017年11月23日, 日本結晶学会

The studies for X-ray crystallographic analysis of the Ca2+ and Zn2+ bound human S100A3 protein tetramer
Kenji Ite; Kenji Kizawa; Kenichi Kitanishi; Masaki Unno
生物物理学会 第55回年会, 2017年09月19日, 一般社団法人 日本生物物理学会

Structural QM/MM Investigation of Bilin Reductase PcyA-substrate Complex.
Eri Iijima; M. Paul Gleeson; Masaki Unno; Seiji Mori
第11回 分子科学討論会, 2017年09月16日, 分子科学会

中性子構造解析を中心とした手法で解明する光合成色素フィコシアノビリンの合成メカニズム
海野昌喜
平成29年度iBIX-JAXA合同タンパク質研究会, 2017年08月04日, 茨城県中性子利用促進研究会、(国研)宇宙航空研究開発機構

X線結晶構造解析とX線小角散乱による蛋白質脱イミノ化酵素PAD1の構造　　　　　　　　　　　　　　　
永井杏奈、○松井敏高、西條慎也、金城紗弥、眞下隆太朗、秋元恵、清水伸隆、高原英成、木澤謙司、和田(矢部)俊樹、海野昌喜
第16回 東北大学多元物質科学研究所研究発表会, 2016年12月07日

Structural Studies of Peptidylarginine Deiminase Type I using X-ray Crystallography and Small-angle X-ray Scattering　　　　　　　　　　　　　　　
Anna Nagai
14th Conference of Asian Crystallographic Association, 2016年12月06日

Neutron Crystallographic Study of a Bilin Reductase, PcyA　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO
14th Conference of Asian Crystallographic Association, 2016年12月06日

大腸菌を用いたヒトS100A3蛋白質の発現･精製法の確立と結晶化　　　　　　　　　　　　　　　
井手 賢司; 木澤 謙司; 北西 健一; 海野 昌喜
日本化学会関東支部 第27回茨城地区研究交流会, 2016年11月25日

Neutron crystallography elucidated the protonation states of a bilin reductase PcyA in complex with its substrate biliverdin　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO
The International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2016年11月20日, ［招待有り］

Expression, Purification, and Crystallization of Human S100A3 Protein　　　　　　　　　　　　　　　
K. Ite; K. Kizawa; K. Kitanishi; M. Unno
The International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2016年11月19日

Structural Studies of Peptidylarginine Deiminase Type I using X-ray Crystallography and Small-Angle X-ray Scattering　　　　　　　　　　　　　　　
A. Nagai; S. Saijo; S. Kinjo; R. Mashimo; M. Akimoto; K. Kizawa; T. Yabe-Wada; N. Shimizu; H. Takahara; M. Unno
The International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2016年11月19日

The inhibition mechanism of a clinical drug that weakly interacts the proteasome　　　　　　　　　　　　　　　
R. Sugiyama; H.Yamaguchi; Y. Morimoto; I. Hisatome; M. Unno
The International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2016年11月19日

Dimer Formation Induced by the Subsituion of Thr36 to His in the vicinity of the Pseudoazurin Active Site　　　　　　　　　　　　　　　
M. Akakura; T. Yamaguchi; H. Oshita; M. Unno; Y. Shomura; T. Kohzuma
The International Symposium of Quantum Beam Science at Ibaraki University, 2016年11月19日

ヒトTRPV1アンキリンリピートドメインの結晶化　　　　　　　　　　　　　　　
早川香織; 小川臨; 黒川竜紀; 森泰生; 海野昌喜
日本結晶学会年会2016, 2016年11月18日, 日本結晶学会

X線結晶構造解析とX線小角散乱による蛋白質脱イミノ化酵素PAD1の構造　　　　　　　　　　　　　　　
永井杏奈; 西條慎也; 金城沙弥; 眞下隆太朗; 秋元恵; 清水伸隆; 高原英成; 木澤謙司; 和田俊樹; 海野昌喜
日本結晶学会年会2016, 2016年11月17日, 日本結晶学会

ビリン還元酵素PcyA変異体I86D-BV複合体の中性子結晶構造解析に向けて　　　　　　　　　　　　　　　
五十嵐啓介; 杉島正一; 和田啓; 萩原義徳; 日下勝弘; 福山恵一; 海野昌喜
日本結晶学会年会2016, 2016年11月17日, 日本結晶学会

I86D変異フィコシアノビリン：フェレドキシン還元酵素（PcyA）の精密構造解析から見えてきた活性部位周辺残基の水素化状態　　　　　　　　　　　　　　　
萩原義徳、和田啓、入川鉄平、佐藤秀明、海野昌喜、山本健、福山恵一、〇杉島正一
第８９回日本生化学会大会, 2016年09月26日

プロテアソームを弱く阻害する臨床薬の阻害機構について　　　　　　　　　　　　　　　
杉山里奈、山口宏、森本幸生、久留一郎、海野昌喜
第89回日本生化学会大会, 2016年09月25日

ブルー銅タンパク質Met16Gly変異体の構造と電子移動反応　　　　　　　　　　　　　　　
玉置彩緒理、大下宏美、山口峻英、海野昌喜、高妻孝光
2015年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2016年03月15日, KEK 物質構造科学研究所，J-PARCセンター, 総合科学研究機構（CROSS），ＰＦ-ユーザアソシエーション，, J-PARC/MLF利用者懇談会

蛋白質脱イミノ化酵素PAD1の構造と結晶化条件の改良　　　　　　　　　　　　　　　
永井杏奈、眞下隆太朗、西條慎也、清水伸隆、 高原英成、海野昌喜
2015年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2016年03月15日, KEK 物質構造科学研究所，J-PARCセンター, 総合科学研究機構（CROSS），ＰＦ-ユーザアソシエーション，, J-PARC/MLF利用者懇談会

中性子結晶構造解析に向けたビリン還元酵素PcyA変異体I86Dの大型結晶作製条件の探索　　　　　　　　　　　　　　　
五十嵐啓介、杉島正一、和田啓、福山恵一、海野昌喜
2015年度量子ビームサイエンスフェスタ, 2016年03月15日, KEK 物質構造科学研究所，J-PARCセンター, 総合科学研究機構（CROSS），ＰＦ-ユーザアソシエーション，, J-PARC/MLF利用者懇談会

プロトネーションを回折散乱法で見る　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
201５年度第2回水和ナノ構造研究会, 2016年03月06日, 公益財団法人 新世代研究所, ［招待有り］

中性子結晶構造解析で明らかにした ビリン還元酵素PcyA基質複合体の 水素化状態と構造的特徴　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
首都大学東京理工学研究科第251回化学コースコロキウム, 2016年01月27日, ［招待有り］

中性子結晶構造解析で明らかにしたビリン還元酵素PcyA基質複合体の水素化状態と構造的特徴　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
首都大学東京理工学研究科第251回化学コースコロキウム, 2016年01月27日, ［招待有り］

ヒトPeptidylarginine DeiminaseアイソフォームのX線溶液散乱解析　　　　　　　　　　　　　　　
西條慎也、清水伸隆、永井杏奈、金城沙弥、眞下隆太朗、秋元恵、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
第29回日本放射光学会年会, 2016年01月11日, 日本放射光学会

ブルー銅タンパク質シュウドアズリンMet16Gly変異体の電子移動反応における弱い相互作用の効果　　　　　　　　　　　　　　　
玉置彩緒理,大下宏美,山口峻英,海野昌喜,高妻孝光
第26回 茨城地区研究交流会, 2015年11月27日

蛋白質脱イミノ化酵素PADの全体構造と基質特異性の関係　　　　　　　　　　　　　　　
永井杏奈,眞下隆太朗,秋元恵,西條慎也,清水伸隆,木澤謙司,高原英成,海野昌喜
第26回 茨城地区研究交流会, 2015年11月27日

光合成色素合成酵素の中性子結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
平成27年度第1回生物構造学研究会, 2015年11月17日, 中性子産業利用推進協議会, ［招待有り］

中性子で明らかにするビリン還元酵素の「水素原子レベル」の立体構造と反応機構　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
第16回大つくば物理化学セミナー, 2015年11月06日, ［招待有り］

中性子で見えてきたビリン還元酵素PcyAの構造的特徴　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、須藤久美子、日下勝弘、玉田太郎、萩原義徳、杉島正一、和田啓、山田太郎、石原真樹子、福山恵一
第15回 日本蛋白質科学会年会, 2015年06月25日, ［招待有り］

中性子結晶構造解析によるフェレドキシン依存性ビリン還元酵素基質複合体の水素化状態可視化　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
第3回物構研サイエンスフェスタ・第6回MLFシンポジウム, 2015年03月18日, KEK 物質構造科学研究所，J-PARCセンター,総合科学研究機構（CROSS），ＰＦ-ユーザアソシエーション，,J-PARC/MLF利用者懇談会, ［招待有り］

蛋白質脱イミノ化酵素PADの全体構造と基質特異性の関係　　　　　　　　　　　　　　　
永井杏奈、眞下隆太朗、秋元恵、西條慎也、清水伸隆、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
第3回物構研サイエンスフェスタ, 2015年03月17日, KEK 物質構造科学研究所，J-PARCセンター,総合科学研究機構（CROSS），ＰＦ-ユーザアソシエーション，,J-PARC/MLF利用者懇談会

Protonation States of a Bilin Reductase PcyA Following Neutron Crystallography　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO
The 2nd Ibaraki University-Kasetsart University Symposium, 2015年02月17日, ［招待有り］

毛髪内亜鉛・カルシウム恒常性維持蛋白質群の構造生物学的研究　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
分子研研究会「生物無機化学の最先端と今後の展望：金属と生体分子の作用機序解明とモデル化および応用への展開」, 2015年01月06日, ［招待有り］

新規プロテアソーム阻害剤の阻害機構の構造生物学的解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
第5回 加藤記念研究助成 報告・交流会, 2014年11月14日, ［招待有り］

中性子結晶構造解析によるフェレドキシン依存性ビリン還元酵素－基質複合体の水素化状態可視化　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、須藤久美子、日下勝弘、玉田太郎、萩原義徳、杉島正一、和田啓、山田太郎、石原真樹子、福山恵一
平成26年度日本結晶学会年会, 2014年11月03日, 日本結晶学会

脱窒菌由来のシュウドアズリンの構造と性質に及ぼす外圏相互作用の効果　　　　　　　　　　　　　　　
後藤優季、高階明子、坂入剛、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会茨城地区懇談会, 2014年10月31日

ブルー銅蛋白質シュウドアズリンMet16Ile変異体のX線結晶構造解析と性質　　　　　　　　　　　　　　　
郡司佳奈、山口峻英、高階明子、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会茨城地区懇談会, 2014年10月31日

毛髪内タンパク質脱イミノ化酵素PAD3の構造機能相関研究　　　　　　　　　　　　　　　
秋元恵、石原真樹子、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
日本化学会茨城地区懇談会, 2014年10月31日

毛髪内タンパク質脱イミノ化酵素PADアイソザイムの溶液構造に関する研究　　　　　　　　　　　　　　　
眞下隆太朗、秋元恵、西條慎也、清水伸隆、佐藤優花里、千田俊哉、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
日本化学会茨城地区懇談会, 2014年10月31日

ブルー銅蛋白質シュウドアズリンの36位周辺における弱い相互作用の効果　　　　　　　　　　　　　　　
青木里紗、高階明子、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会茨城地区懇談会, 2014年10月31日

ブルー銅蛋白質シュウドアズリンMet16His/His16Vak二重変異体の電気化学的、分光学的性質のpH依存性　　　　　　　　　　　　　　　
砂川光、坂入剛、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会茨城地区懇談会, 2014年10月31日

中性子解析でビリン還元酵素PcyAの特異なプロトン化反応を見る　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
平成25年度茨城県ビームラインCROSSトライアルユース成果報告会, 2014年10月22日, 茨城県,（一財）総合科学研究機構（CROSS東海）, ［招待有り］

フェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの中性子結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
BioJapan 2014, 2014年10月15日

Structural Biology for the Zinc Signal Trunsduction Mechanism by S100A3-PAD3 in Hair Cuticular Cells　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO; Kenji KIZAWA; Ryutaro MASHIMO; Shinya SAIJO; Nobutaka SHIMIZU; Megumi AKIMOTO; Hidenari TAKAHARA
日本生物物理学会第52回年会, 2014年09月26日, 日本生物物理学会, ［招待有り］

毛髪キューティクル内Ca2+恒常性維持蛋白質群の構造生物学　　　　　　　　　　　　　　　
分子機能解明のための結晶学の利用,（分子連関相乗系研究部門 ミニ研究会）, 2014年08月30日, 東京理科大学 総合研究機構 分子連関相乗系研究部門, ［招待有り］

Two crystal forms of peptidylarginine deiminase type III (PAD3)　　　　　　　　　　　　　　　
Megumi Akimoto; Makiko Ishihara; Kenji Kizawa; Hidenari Takahara; Masaki Unno
23rd Congress and General Assembly of the International Union of Crystallography, 2014年08月11日, International Union of Crystallography

Neutron Structure of Phycocyanobilin:oxidoreductase Complexed with Biliverdin　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Kumiko Ishikawa-Sudo; Katsuhiro Kusaka; Taro Tamada; Yoshinori Hagiwara; Masakazu Sugisima; Kei Wada; Taro Yamada; Katsuaki Tomoyori; Takaaki Hosoya; Ichiro Tanaka; Nobuo Niimura; Ryota Kuroki; Koji Inaka; Makiko Ishihara; Keiichi Fukuyama
23rd Congress and General Assembly of the International Union of Crystallography, 2014年08月09日, International Union of Crystallography

Weak interaction of an inhibitor in the 20S proteasome　　　　　　　　　　　　　　　
Takuto Murakami; Hiroshi Yamaguchi; Udin Bahrudin; Akiko Kita; Ichirou Hisatome; Yasushi Saeki; Keiji Tanaka; Masaki Unno; Yukio Morimoto
23rd Congress and General Assembly of the International Union of Crystallography, 2014年08月06日, International Union of Crystallography

毛髪内タンパク質脱イミノ化酵素アイソザイムの構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
眞下隆太朗、秋元恵、西條慎也、清水伸隆、佐藤優花里、千田俊哉、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
第14回日本蛋白質科学会年会, 2014年06月26日, 日本蛋白質科学会

ヒト毛髪内亜鉛・カルシウム恒常性維持のための分子構造変換機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
科学研究費補助金・新学術領域「構造細胞生物学」第５回全体会議, 2014年06月15日

ブルー銅タンパク質シュウドアズリンの36位における弱い相互作用が構造と性質に及ぼす効果　　　　　　　　　　　　　　　
青木里紗、高階明子、海野昌喜、高妻孝光
平成26年度 日本生化学会関東支部例会, 2014年06月14日, 日本生化学会関東支部

毛髪内蛋白質脱イミノ化酵素PADアイソザイムの構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
眞下隆太朗、秋元恵、西條慎也、清水伸隆、佐藤優花里、千田俊哉、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
平成26年度 日本生化学会関東支部例会, 2014年06月14日, 日本生化学会関東支部

構造生物学的解析で迫る毛髪キューティクル内のS100A3タンパク質翻訳後修飾　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
平成26年度 日本生化学会関東支部例会, 2014年06月14日, 日本生化学会関東支部, ［招待有り］

中性子結晶構造解析で見るフェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの水素化状態　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、須藤久美子、日下勝弘、玉田太郎、萩原義徳、杉島正一、和田啓、山田太郎、石原真樹子、福山恵一
第41回生体分子科学討論会, 2014年06月07日

高分解能Ｘ線結晶構造解析によるシトクロームc'の構造と性質の相関　　　　　　　　　　　　　　　
高階明子、海野昌喜、高妻孝光
物構研サイエンスフェスタ2013, 2014年03月18日, 物質構造科学研究所、J-PARCセンター、総合科学研究機構（CROSS）、PF-ユーザーアソシエーション（PF-UA），MLF利用懇談会

公開実験報告　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
2013年度タンパク質結晶構造解析ユーザーグループミーティング, 2014年03月17日

毛髪キューティクル内の蛋白質の構造生物学　　　　　　　　　　　　　　　
第四回「量子ビームを用いた材料・生体の構造と機能の研究」成果報告会, 2014年03月17日

プロテアソームを緩やかに阻害する臨床薬剤と20Sプロテアソームの複合体構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、前川拓麿、村上琢人、佐伯泰、田中啓二、山口宏、久留一郎、森本幸生
平成25年度日本結晶学会年会, 2013年10月13日, 日本結晶学会

ヒト毛髪内蛋白質脱イミノ化酵素PAD3(C646A)の基質複合体の構造解析に向けて　　　　　　　　　　　　　　　
秋元恵、石原真樹子、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
平成25年度日本結晶学会年会, 2013年10月12日, 日本結晶学会

フェレドキシン依存性ビリン還元酵素の水素化反応機構を解明するために　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
第二回iBIX研究会（2013）, 2013年09月26日, ［招待有り］

毛髪キューティクル細胞内のCa2+, Zn2+恒常性維持に関連する蛋白質群の構造生物学的研究　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、木澤謙司、秋元恵、金城沙弥、Claus W. Heizmann、高原英成
日本生化学会第86回大会, 2013年09月12日, 日本生化学会

毛髪キューティクル内Ca2+, Zn2+恒常性維持のための蛋白質翻訳後修飾制御機構の解明へ向けて　　　　　　　　　　　　　　　
日本生物物理学会北海道支部講演会, 2013年08月01日, 日本生物物理学会北海道支部, ［招待有り］

Structural biology of peptidylarginine deiminases and their substrate S100A3 protein in human hair cuticle　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO; Kenji KIZAWA; Megumi AKIMOTO; Saya KINJO; Clause W. Heizmann; Hidenari Takahara
Structural Life Science, 7th International Conference on Structural Genomics (ICSG2013-SLS), 2013年07月31日

毛上皮形成における亜鉛シグナル伝達蛋白質群機能制御カスケードの構造生物学的解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
科学研究費補助金・新学術領域「構造細胞生物学」第４回全体会議, 2013年06月19日

Structural studies of heme oxygenase to unravel ctalytic reaction mechanism　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO
Internationl Symposium of Homogeneous Chemical Reactivity, 2013年06月15日, Ibaraki University, ［招待有り］

ヒト毛髪内キューティクルに発現するタンパク質脱イミノ化酵素peptidylarginine deiminase III型アイソザイム（PAD3）の精製・結晶化・構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
秋元恵、高原英成、木澤謙司、石原真樹子、海野昌喜
第13回日本蛋白質科学会年会, 2013年06月12日, 日本蛋白質科学会

プロテアソームを弱く阻害する臨床薬剤の結合様式の解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、前川拓摩、村上琢人、佐伯泰、田中啓二、山口宏、久留一郎、森本幸生
第13回日本蛋白質科学会年会, 2013年06月12日, 日本蛋白質科学会

Calcium-dependent deimination, followed by zinc-involved tetramerization of S100A3 during the trichocytic differentiation　　　　　　　　　　　　　　　
K. Kizawa; M. Unno; C.W. Heizmann; H.Takahara
International Investigative Dermatology, 2013年05月08日

ヒト毛髪内脱イミノ化酵素PAD3のD350A変異体の精製と結晶化　　　　　　　　　　　　　　　
秋元恵、石原真樹子、木澤謙司、高原英成、海野昌喜
平成24年日本結晶学会年会, 2012年10月25日, 日本結晶学界

Structural and functional studies for PAD3 and S100A3 proteins　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO
Seminar in Purpan University, 2012年09月13日, ［招待有り］

Human S100A3 tetramerization propagates Ca2+/Zn2+ binding states　　　　　　　　　　　　　　　
Kizawa; K.; Jinbo; Y.; Inoue; T.; Takahara; H.; Unno; M.; Heizmann; C.W.; Izumi; Y.
12th meeting of the European Calcium Society, 2012年09月10日

Two intramolecular disulfide bridges in S100A3 affect on the Ca2+-binding property　　　　　　　　　　　　　　　
Unno, M; Takahara, H; Heizmann, C.W; Kizawa, K
12th meeting of the European Calcium Society, 2012年09月10日

金属酵素の反応機構を原子レベル構造で語る　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
東日本分析化学若手交流会, 2012年06月29日, 分析化学会, ［招待有り］

ヒト毛髪内亜鉛・カルシウム恒常性維持のための分子構造変換機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
科研費新学術領域平成24年度全体会議, 2012年06月13日, 構造細胞生物学

毛髪内Zn(2+)/Ca(2+)恒常性維持のためのS100A3, PAD3蛋白質の構造変換　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、木澤謙司、Claus W Heizmann、高原英成
第39回生体分子科学討論会, 2012年06月09日

Effect of “proton switch” induced by the newly introduced uncoordinated histidine in the vicinity of the blue copper active site: high resolution X-ray crystallographic, spectroscopic, and electrochemical studies of Met16His pseudoazurin　　　　　　　　　　　　　　　
高妻孝光; 浅村紗矢香; 仁平裕子; 海野昌喜
第22 回 金属の関与する生体関連反応シンポジウム, 2012年06月01日, 日本薬学会 物理系薬学部会

Structure and Properties of a Blue Copper Protein, Pseudoazurin His6Val Mutant　　　　　　　　　　　　　　　
第22回 金属の関与する生体関連反応シンポジウム, 2012年05月31日, 日本薬学会 物理系薬学部会

分光学および精密結晶構造解析によるシトクロームc'のリガンド結合機構と電子状態との相関　　　　　　　　　　　　　　　
高階明子、海野昌喜、Martin Stillman、高妻孝光
日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2011年11月04日, 日本化学会関東支部

ブルー銅タンパク質シュードアズリンの活性中心構造のダイナミクスと電子状態　　　　　　　　　　　　　　　
浅村紗矢香、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2011年11月04日, 日本化学会関東支部

フェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの大型結晶作製の試みと高分解能結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
石川久美子、伊中浩治、萩原義徳、和田啓、黒木良太、玉田太郎、福山恵一、海野昌喜
日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2011年11月04日

構造生物学的手法で明らかにした毛髪キューティクルS100A3蛋白質の分子内ジスルフィド結合の重要性　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、高原英成、Claus W. Heizmann、木澤謙司
日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2011年11月04日, 日本化学会関東支部

構造生物学的手法で明らかにした毛髪キューティクルS100A3蛋白質の分子内ジスルフィド結合の重要性　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 高原英成; Claus W. Heizmann; 木澤謙司
第84会 日本生化学会大会, 2011年09月24日, 日本生化学会

Two Disulfide Bridges in S100A3 Crucial for the Natural Substrate Recognition by PAD3　　　　　　　　　　　　　　　
M. Unno; K. Kizawa; C.W. Heizmann; H. Takahara
41st Annual Meeting of the European Society for Dermatological Research, 2011年09月07日

Two Disulfide Bridges in S100A3 Crucial for the Natural ,Substrate Recognition by PAD3　　　　　　　　　　　　　　　
M. Unno; K. Kizawa; C.W. Heizmann; H. Takahara
41st Annual Meeting of the European Society for Dermatological Research, 2011年09月07日

Ring-opening mechanism of verdoheme by heme oxygenase　　　　　　　　　　　　　　　
T. Matsui; M. Ikeda-Saito; M. Unno
Internationl Conference of Biological Inorganic Chemistry 15, 2011年08月10日, Society of Biological Inorganic Chemistry

Heme Oxygenase Catalytic Mechanism　　　　　　　　　　　　　　　
M. Ikeda-Saito; T. Matsui; M. Unno
Internationl Conference of Biological Inorganic Chemistry 15, 2011年08月09日, Society of Biological Inorganic Chemistry, ［招待有り］

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluK1, GluK2選択的化合物の設計　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜、篠原正将、高山昴一郎、田中秀治、酒井隆一、佐々木誠、齋藤正男
第28回PFシンポジウム, 2011年07月12日, 物質構造科学研究所・放射光科学研究施設,PF懇談会

ヒト毛髪内亜鉛・カルシウム恒常性維持のための分子構造変換機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
新学術領域「構造細胞生物学」第二回全体会議, 2011年07月06日

Atomic Resolution X-ray Crystallographic Analyses and Spectroscopic Studies of a Cytochrome c' from Alcaligenes xylosoxidans　　　　　　　　　　　　　　　
Akiko Takashina; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma
3rd Georgian Bay International Conference on Bioinorganic Chemistry, 2011年06月02日

Structural study for unstable intermediates of heme proteins　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO
3rd Georgian Bay International Conference on Bioinorganic Chemistry, 2011年06月02日, ［招待有り］

ブルー銅タンパク質シュウドアズリンThr36Lys変異体の構造と性質　　　　　　　　　　　　　　　
松儀可奈子、浅村紗矢香、小原裕二、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会第91春季年会, 2011年03月26日, 日本化学会

原子レベル分解能でのAlcaligenes Xylosoxidans由来シトクロムc'の分子構造と分光学的性質　　　　　　　　　　　　　　　
高階明子、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会第91春季年会, 2011年03月26日, 日本化学会

ブルー銅タンパク質シュウドアズリンにおける銅イオンのダイナミクス　　　　　　　　　　　　　　　
浅村紗矢香、海野昌喜、高妻孝光
日本化学会第91春季年会, 2011年03月26日, 日本化学会

機能性タンパク研究分科会　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
平成22年度茨城県中性子利用促進研究会～分野別研究会成果報告会～, 2011年03月15日, 茨城県

DNA損傷修復タンパク質の構造解析に向けて　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
茨城大学理学部 公開シンポジウム（第4回 Quantum Medicine研究会）,茨城大学研究推進プロジェクト「がん放射線治療に関する生命基礎研究」講演会, 2011年02月05日, ［招待有り］

X-ray crystal analyses of a blue copper protein, pseudoazurin from Achoromobacter cycloclastes IAM1013 and its mutant proteins　　　　　　　　　　　　　　　
Sayaka Asamura; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma
2010環太平洋国際化学会議～PACIFICHEM2010～, 2010年12月17日

Precise X-ray Crystallographic Analysis of a Cytochrome c’ from Alcalygenes xylosoxidans NCIMB 11015　　　　　　　　　　　　　　　
Akiko Takashina; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma
2010環太平洋国際化学会議～PACIFICHEM2010～, 2010年12月17日

中性子結晶構造解析を目指したフェレドキシン依存性ビリン還元酵素PcyAの結晶成長　　　　　　　　　　　　　　　
石川久美子; 萩原義徳; 和田啓; 小原裕二; 黒木良太; 玉田太郎; 福山恵一; 海野昌喜
日本結晶学会年会2010 創立60周年記念大会, 2010年12月05日, 日本結晶学会

超高分解能Ｘ線結晶構造解析によるヘムタンパク質シトクロームc'の特異的構造変化　　　　　　　　　　　　　　　
高階明子、海野昌喜、高妻孝光
第21回 日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2010年11月05日, 日本化学会関東支部

精密構造解析からみえるブルー銅タンパク質における弱い相互作用の効果　　　　　　　　　　　　　　　
浅村紗矢香、海野昌喜、高妻孝光
第21回 日本化学会関東支部 茨城地区研究交流会, 2010年11月05日, 日本化学会関東支部

中性子結晶解析で見るビリン還元酵素のプロトンを使った反応機構　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
茨城県中性子利用促進研究会 生命物質構造解析研究会 合同研究会, 2010年10月01日, 茨城県中性子利用促進研究会

Ring Opening Mechanism of Verdoheme Catalyzed by Heme Oxygenase　　　　　　　　　　　　　　　
Toshitaka Matsui; Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
2010年日本生物物理学会第48回年会, 2010年09月22日

X-ray crystal structure analysis of a blue copper protein, pseudazurin at 1.35 A resolution　　　　　　　　　　　　　　　
Sayaka Asamura; Takamitsu Kohzuma; Masaki Unno
2010年日本生物物理学会第48回年会, 2010年09月21日, 日本生物物理学会

Crystal Growth of PcyA, a Ferredoxin-Dependent Billin Reductase, for Neutron Crystallographic Analysis　　　　　　　　　　　　　　　
Kumiko Ishikawa; Yoshinori Hagiwara; Kei Wada; Yuji Obara; Ryota Kuroki; Taro Tamada; Keiichi Fukuyama; Masaki Unno
2010年日本生物物理学会第48回年会, 2010年09月21日, 日本生物物理学会

Understanding of Nitric Oxide-Binding Mechanism of Cytochrome c' Based on Atomic Resolution Structure　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Akiko Takashina; Takamitsu Kohzuma
2010年日本生物物理学会第48回年会, 2010年09月21日, 日本生物物理学会, ［招待有り］

Atomic Resolution X-ray Crystallographic Analyses and Spectroscopic Studies of a Cytochrome c' from Alicaligenes Xylosoxidans　　　　　　　　　　　　　　　
Akiko Takashina; Masaki Unno; Takamitsu Kohzuma
2010年日本生物物理学会第48回年会, 2010年09月20日, 日本生物物理学会

カイニン酸受容体を制御する化合物 ～複合体結晶構造から見えたもの～　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
日本化学会 第4回関東支部会（2010）, 2010年08月30日, 社団法人 日本化学会関東支部, ［招待有り］

カイニン酸受容体を制御する化合物,～複合体結晶構造から見えたもの～　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
日本化学会 第4回関東支部会（2010）, 2010年08月30日, 社団法人 日本化学会関東支部, ［招待有り］

金属タンパク質の構造の信頼性について　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
第23回生物無機化学夏季セミナー, 2010年08月28日, 生物無機化学研究会, ［招待有り］

フェレドキシン依存性ビリン酸化還元酵素(PcyA)の中性子結晶 構造解析を目指した大型結晶の作成と結晶化条件の検討　　　　　　　　　　　　　　　
石川久美子; 萩原義徳; 和田啓; 福山恵一; 海野昌喜
日本原子力学会 2010年春の年会, 2010年03月26日

Alcalygenes xylosoxidance由来Cytochrome c’の精密X線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
高階明子; 海野昌喜; 高妻孝光
日本原子力学会 2010年春の年会, 2010年03月26日

脱窒菌Achromobacter cycloclastes IAM1013 由来シュウドアズリンのＸ線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
浅村紗矢香; 海野昌喜; 高妻孝光
日本原子力学会 2010年春の年会, 2010年03月26日

カイニン酸受容体アイソフォームのリガンド認識機構と選択的薬剤設計　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜
茨城県中性子利用促進研究会 生命物質構造解析研究会,装薬標的タンパク質の構造解析分科会・電子伝達タンパク質の構造解析分科会,「第一回合同公開研究会」, 2010年01月15日, 中性子産業利用推進協議会 生物構造学研究会, ［招待有り］

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluR5, GluR6選択的化合物の設計　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 渡邉朋子; 田中秀治; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
2009年日本結晶学会年会, 2009年12月05日, 日本結晶学会

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluR5選択的化合物の設計　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 渡邉朋子; 田中秀治; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
日本化学会関東支部茨城地区研究交流会, 2009年11月06日, 日本化学会関東支部

構造を基にしたグルタミン酸受容体GluR5選択的化合物の設計　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜 篠原正将 高山昴一郎 渡邉朋子 田中秀治 酒井隆一 佐々木誠 齋藤正男
第82回 日本生化学会大会, 2009年10月22日, 日本生化学会

Structure and Catalytic Mechanism of Heme Oxygenase　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno
14th International Conference on Biological Inorganic Chemistry, 2009年07月30日

The crystal structures of heme oxygenase catalyitic intermediates　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
The 4th Asian Biological Inorganic Chemistry Conference, 2008年11月13日, Asian Biological Inorganic Chemistry Society

ダイシハーベイン構造類縁体を結合したイオンチャンネル型グルタミン酸受容体の結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
第50回天然有機化合物討論会, 2008年10月01日

The crystal structures of heme oxygenase catalyitic intermediates unravel the enzyme mechanism　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito
XXI Congress of the International Union of Crystallography, 2008年08月23日, International union of crystallography

The crystal structures of heme oxygenase catalyitic intermediates unravel the enzyme mechanism　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
Gordon Research Conference "Diffraction Methods in Structural Biology", 2008年07月13日, GRC

構造を基に考えるヘムオキシゲナーゼのヘム結合機構　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; Albert Ardevol; Carme Rovira; 齋藤正男
第35回生体分子科学討論会, 2008年06月25日

ダイシハーベイン構造類縁体を結合したイオンチャンネル型グルタミン酸受容体GluR5の結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 篠原正将; 高山昴一郎; 照屋健太; 堂浦克美; 酒井隆一; 佐々木誠; 齋藤正男
第5回東北大学バイオサイエンスシンポジウムおよび第12回学際ライフサイエンスシンポジウム, 2008年05月19日

イオンチャンネル型グルタミン酸受容体GluR5と天然物由来アゴニストの結合様式　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 齋藤正男
第45回日本生物物理学会年会, 2007年12月23日, 日本生物物理学会, ［招待有り］

Structural characterization of peroxo species in myoglobin　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno
The 67th Okazaki Conference "Molecular Science and Chemical Biology of Biomolecular Function", 2007年11月10日

低温下Ｘ線照射によるパーオキソ型ミオグロビン捕捉および結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 草間周介; Hui Chen; Sason Shaik; 齋藤正男
第57回錯体化学討論会, 2007年09月25日

Crystal structures of the hydroperoxo-heme- and alpha-meso-hydroxyheme intermediates in heme oxygenase catalysis　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
13th International Conference on Biological Inorganic Chemistry, 2007年07月15日, Society of Biological Inorganic Chemistry

ヘムオキシゲナーゼ反応中間体の構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 齋藤正男
第7回日本蛋白質科学会年会, 2007年05月24日, 日本蛋白質科学会

Crystal structure of the heme oxygenase complexed with alpha-meso hydroxyheme, a high reactive intermediate　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
Joint Conference of the Asian Crystallographic Association and the Crystallographic Society of Japan, 2006年11月20日, Asian Crystallographic Society

Crystal structure of the heme oxygenase complexed with alpha-meso hydroxy heme, a high reactive intermediate　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
Fifth East Asian Biophysics Symposium & Forty-Fourth Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan, 2006年11月12日, Biophysical Society

Cryo-trapped intermediates of the heme oxygenase catalysis by X-ray-induced photo reduction　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Masao Ikeda-Saito
Gordon research Conference, Diffraction methods in structural biology, 2006年07月16日, GRC

ヘムオキシゲナーゼの反応中間体の構造生物学的研究　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 齋藤正男
第43回日本生物物理学会年会, 2005年11月25日, 日本生物物理学会, ［招待有り］

ジフテリア菌由来ヘムオキシゲナーゼHmuOの基質非結合型および生成物結合型の結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 齋藤正男
第78回日本生化学会大会, 2005年10月19日, 日本生化学会

ヘムオキシゲナーゼの反応中間体の構造生物学的研究　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 齋藤正男
第32回生体分子科学討論会, 2005年06月24日

ヘムオキシゲナーゼの反応中間体の構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 松井敏高; 齋藤正男
第42回生物物理学会, 2004年12月13日, 日本生物物理学会, ［招待有り］

Trap meta-stable intermediates of Heme Oxygenase　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Toshitaka Matsui; Masao Ikeda-Saito
Gordon Research Conference, Diffraction Methods in Structural Biology, 2004年07月11日, GRC

X線結晶構造解析を基盤としたヘムオキシゲナーゼの反応機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 松井敏高; Grace C. Chu; Manon Coutre; 吉田匡; Denis L. Rousseau; John S. Olson; 齋藤正男
第31回生体分子科学討論会, 2004年07月02日

The crystal structure of heme oxygenase from Corybacterium diphteriae (HmuO)-heme Complexes Bound to Ligands　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki UNNO; Toshitaka MATSUI; Takeshi TOMITA; Masao IKEDA-SAITO
第76回日本生化学会大会, 2003年10月15日, 日本生化学会

Ｘ線結晶構造解析を基盤としたヘムゲナーゼの反応機構　　　　　　　　　　　　　　　
広津晶子; 海野昌喜; Grace C. Chu; 李東善; 朴三用; 吉田匡; 城宜嗣; 齋藤正男
第75回日本生化学会大会, 2002年11月15日

哺乳類20Sプロテアソームの構造　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 水島恒裕; 森本幸生; 富杉佳計; 田中啓二; 安岡則武; 月原冨武
第2回日本蛋白質科学会年会, 2002年06月13日, 日本蛋白質科学会

Structure of the 20S proteasome from bovne liver at 2.75 Å resolution　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Yoshikazu Tomisugi; Tsunehiro Mizushima; Yukio Morimoto; Noritake Yasuoka; Keiji Tanaka; Tomitake Tsukihara
IVth Meeting of Asian Crystallographic Association, 2001年11月18日, Asia Crystallographic Society

ウシ肝臓20SプロテアソームのX線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 富杉佳計; 水島恒裕; 森本幸生; 安岡則武; 田中啓二; 月原冨武
平成11年度日本結晶学会年会, 1999年11月25日, 日本結晶学会

Two Crystal Forms of 20S Proteasome from Bovine Liver　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Yoshikazu Tomisugi; Tsunehiro Mizushima; Yukio Morimoto; Noritake Yasuoka; Keiji Tanaka; Tomitake Tsukihara
XVIII Congress of the International Union of Crystallography, 1999年08月04日, International Union of Crystallographic Society

ウシ肝臓20SプロテアソームのX線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
海野昌喜; 富杉佳計; 水島恒裕; 田中啓二、森本幸生; 安岡則武; 月原冨武
平成10年度日本結晶学会年会, 1998年11月21日, 日本結晶学会

Crystal structure of 20S proteasome from bovine liver　　　　　　　　　　　　　　　
Masaki Unno; Yoshikazu Tomisugi; Tsunehiro Mizushima; Yukio Morimoto; Noritake Yasuoka; Tomitake Tsukihara
IIIrd Meeting of Asian Crystallographic Association, 1998年10月13日, Asian Crystallographic Society

ベトナム・ハノイ科学大学オータムセミナー　　　　　　　　　　　　　　　
茨城大学理工学研究科

2005年05月, 日本生物物理学会

2002年05月, 日本生化学会

2001年10月, 日本蛋白質科学会

1995年10月, 日本結晶学会

シアノバクテリア光センサーのプロトン化状態の解明に資する構造基盤
基盤研究（B）
東京薬科大学
2023年04月 - 2025年03月

〔主要な業績〕生体必須の金属補因子「鉄硫黄クラスター」の生合成機序と無細胞構築系の確立
基盤研究（B）
2022年04月 - 2023年03月

〔主要な業績〕水素原子が関与するタンパク質の機能発現機構の解明
2021年04月 - 2022年03月

〔主要な業績〕DNA 損傷修復に関わるタンパク質の立体構造と薬剤設計　　　　　　　　　　　　　　　
2021年04月 - 2022年03月

〔主要な業績〕種々のタンパク質の立体構造とその機能の相関に関する精密解析
2021年04月 - 2022年03月

〔主要な業績〕キューティクル内変異タンパクの利用による健康毛髪形成剤の開発　　　　　　　　　　　　　　　
2021年04月 - 2022年03月

Sortilinの新規リガンド分泌機構の分子基盤とその好酸球における役割　　　　　　　　　　　　　　　
基盤研究（C）
2019年04月 - 2022年03月

蛋白質脱イミノ化酵素の天然基質高次構造選択的認識/構造機能変換機構の解明
基盤研究（C）
2019年04月 - 2022年03月

〔主要な業績〕がん放射線治療の線量大幅低減と予後改善に向けた分子標的増感剤の探索　　　　　　　　　　　　　　　
創薬ブースター
2019年01月 - 2020年12月

中性子構造解析を中心とした多角的な手法によるビリン還元酵素の反応機構解明
基盤研究（C）
2016年04月 - 2019年03月

プロスタグランジン合成酵素の機能と反応に関する計算科学的解明　　　　　　　　　　　　　　　
基盤研究（C）
2015年04月 - 2017年03月

毛上皮形成における亜鉛シグナル伝達蛋白質群機能制御カスケードの構造生物学的解明
新学術領域研究（公募）
茨城大学
2013年04月 - 2015年03月

ヒト毛髪内亜鉛・カルシウム恒常性維持のための分子構造変換機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
その他
2011年04月 - 2013年03月

中性子結晶構造解析で見るフェレドキシン依存性ビリン還元酵素のプロトン化機構　　　　　　　　　　　　　　　
2010年04月 - 2012年03月

グルタミン酸受容体の信号伝達機構を原子レベルで理解する　　　　　　　　　　　　　　　
若手研究(B)
2008年04月 - 2010年03月

量子ビームを活用したシトクロムc'の多元的精密構造・機能解析　　　　　　　　　　　　　　　
平成21年度黎明研究
2009年07月 - 2010年02月

ヘム蛋白質の不安定な反応中間体の構造生物学　　　　　　　　　　　　　　　
2008年04月 - 2009年03月

量子ビームを活用した生体分子変換システムの解析と応用　　　　　　　　　　　　　　　
2009年

精神・神経疾患に関わるグルタミン酸受容体蛋白質を制御する新薬開発を目指した構造生物学からのアプローチ　　　　　　　　　　　　　　　
2007年04月 - 2008年03月

構成型ヘムオキシゲナーゼ―カルモジュリン複合体の結晶解析で解明する酵素活性化機構　　　　　　　　　　　　　　　
若手研究(B)
2006年04月 - 2008年03月

グルタミン酸受容体と新規生体機能分子複合体のX線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
特定領域研究（公募）
2006年04月 - 2008年03月

ヘムオキシゲナーゼ反応機構の完全解明　　　　　　　　　　　　　　　
基盤研究(B)一般
2006年04月 - 2008年03月

病原性細菌のヘムシャペロンと「トロイの木馬」型化合物　　　　　　　　　　　　　　　
萌芽研究
2004年04月 - 2006年03月

パーオキソ型活性種を用いるヘムオキシゲナーゼ反応機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
基盤研究(B)一般
2004年04月 - 2006年03月

ヘムオキシゲナーゼの反応中間体（酸素化型ヘム複合体）のX線結晶構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
2004年04月 - 2005年03月

超高分解能X線結晶構造解析でバクテリアのヘム分解反応を見る　　　　　　　　　　　　　　　
若手研究
2003年04月 - 2005年03月

NO-cGMP系情報伝達システムの分子機構　　　　　　　　　　　　　　　
特定領域研究（計画）
2002年04月 - 2005年03月

ヘムオキシゲナーゼの酵素反応を原子スケールで追跡する　　　　　　　　　　　　　　　
基盤研究(B)一般
2002年04月 - 2004年03月

高校生のための一日体験化学教室（茨城大学）実習担当　　　　　　　　　　　　　　　
講師
茨城大学工学部物質科学工学科, 茨城大学一日体験化学教室（2024）, 2024年08月22日 - 2024年08月22日

日立一高高大連携講座授業講師　　　　　　　　　　　　　　　
講師
茨城県立日立第一高等学校, 2024年08月07日 - 2024年08月07日

〔主要な業績〕夢ナビライブ2021Web in Summer 講師　　　　　　　　　　　　　　　
出演
2021年07月10日 - 2021年07月11日

第９回 日立返仁会茨城地区・日立技術士会 合同研修 研究紹介　　　　　　　　　　　　　　　
講師
2019年10月29日

放射光共同利用実験審査委員会（PF-PAC）委員　　　　　　　　　　　　　　　
運営参加・支援
Photon Factory, 2017年04月01日 - 2019年03月31日

ひたちなか市民大学 講師,平成30年 C講座「分子レベルでみる生命科学」　　　　　　　　　　　　　　　
講師
ひたちなか市（生涯学習課）, ひたちなか市民大学, 2018年09月19日 - 2018年10月03日

ひたちなか市民大学 講師 平成30年 C講座「分子レベルでみる生命科学」　　　　　　　　　　　　　　　
講師
ひたちなか市（生涯学習課）, ひたちなか市民大学, 2018年09月19日 - 2018年10月03日

放送大学 講師（VTR出演）　　　　　　　　　　　　　　　
出演
2017年07月

日立シビックセンター「大人のための科学教室」講師　　　　　　　　　　　　　　　
講師
日立シビックセンター 科学館, 2017年01月23日

公開講座「茨城の誇る量子線科学の魅力」第6回講師　　　　　　　　　　　　　　　
講師
2016年11月26日

　　　〔主要な業績〕光合成色素 生成仕組み解明　　　　　　　　　　　　　　　
西日本新聞, 西日本新聞, 2023年01月28日, 新聞・雑誌

　　　〔主要な業績〕キューティクル形成に関与・酵素PAD3の性質解明　　　　　　　　　　　　　　　
科学新聞, 科学新聞, 2021年06月04日, 新聞・雑誌

　　　放送大学（VTR出演）　　　　　　　　　　　　　　　
放送大学, 2017年07月04日, テレビ・ラジオ番組

　　　放送大学 講師（VTR出演）　　　　　　　　　　　　　　　
2017年07月, テレビ・ラジオ番組

　　　NHK「おはよう日本」　　　　　　　　　　　　　　　
NHK（水戸）, 「おはよう日本」茨城地方のニュース, 2015年04月15日, テレビ・ラジオ番組

第97回日本生化学会大会口頭発表座長　　　　　　　　　　　　　　　
パネル司会・セッションチェア等
日本生化学会, 2024年11月06日 - 2024年11月08日

日本結晶学会2023年度年会 オーラル発表座長　　　　　　　　　　　　　　　
パネル司会・セッションチェア等
2023年10月28日 - 2023年10月28日